Protease 抑制因子

NPC-15437 二盐酸盐可选择性地与酶的活性位点结合，诱导独特的构象转变，破坏底物识别，从而发挥蛋白酶的功能。其独特的分子设计有利于与关键残基发生静电相互作用，从而改变酶的动态和催化效率。该化合物具有竞争性抑制作用，能有效调节蛋白水解活性，并通过与靶蛋白酶的长期相互作用影响各种生化途径。

Ucf-101 通过与蛋白酶的活性位点发生特定的非共价相互作用，从而稳定酶的非活性构象，起到蛋白酶抑制剂的作用。这种化合物具有独特的结合亲和力，可改变酶的底物特异性和动力学参数。其结构特征可促进疏水相互作用，有效阻碍蛋白水解活性，并通过在蛋白酶环境中的长期存在影响细胞信号通路。

阿普塔明作为一种蛋白酶，可选择性地与酶的活性位点结合，诱导构象变化，从而破坏酶的催化功能。这种化合物具有形成氢键和疏水相互作用的独特能力，可调节酶的底物识别和周转率。其独特的分子结构可促进特定的相互作用，从而影响蛋白水解途径，最终影响蛋白质的稳态和细胞动力学。

Clasto-Lactacystin β-内酯通过共价修饰目标酶的活性位点，起到蛋白酶的作用，导致不可逆的抑制作用。其独特的内酯结构可与亲核残基产生特定的相互作用，改变酶的构象和稳定性。这种化合物表现出独特的反应动力学，其特点是初始结合迅速，随后转变较慢，可显著影响蛋白水解活性和细胞蛋白质调控。

二肽肽酶 IV 抑制剂 IV，K579 通过选择性地与二肽肽酶 IV 的活性位点结合，发挥蛋白酶的功能，破坏其酶活性。其独特的结构有利于特异性氢键和疏水相互作用，增强了结合亲和力。该化合物具有竞争性抑制作用，可影响底物周转率并调节蛋白水解途径，从而导致细胞信号动态改变。

PF-356231 通过与目标酶的特异性相互作用发挥蛋白酶的作用，其特点是能够通过独特的静电和疏水相互作用形成稳定的复合物。这种化合物具有非竞争性抑制机制，会影响底物处理的动力学。其独特的构象灵活性使其能够适应各种蛋白水解环境，从而对新陈代谢途径和细胞稳态产生潜在影响。

e-Amino-n-caproic Acid 通过选择性地与酶活性位点结合，促进蛋白水解活性的调节剂，从而发挥蛋白酶的功能。其独特的结构特征使其能够通过竞争性抑制作用破坏酶与底物之间的相互作用，从而改变反应速率。该化合物形成瞬时中间体的能力增强了其反应活性，而其溶解特性则影响了其在生物系统中的分布，从而影响酶的整体效率。

L-1-对甲苯磺酰胺-2-苯乙基氯甲基酮通过共价修饰酶活性位点内的丝氨酸残基来发挥蛋白酶的作用。这种不可逆的结合改变了酶的构象，导致蛋白水解活性显著降低。其独特的亲电氯甲基基团增强了反应性，能够与亲核位点快速相互作用。此外，该化合物的疏水苯基有助于其选择性和对特定蛋白酶靶标的亲和力，从而影响动力学参数和反应途径。

白桦脂酸通过氢键和疏水作用等非共价相互作用，选择性地与酶的活性位点相互作用，发挥蛋白酶的功能。其独特的结构特征有助于稳定酶-底物复合物，提高特异性。该化合物调节酶动力学的功能会影响反应动力学，从而改变蛋白水解的速度。此外，其两亲性可在不同的生化环境中进行多种相互作用。

对-APMSF（盐酸盐）通过与酶活性位点中的丝氨酸残基形成稳定的复合物，起到蛋白酶抑制剂的作用。这种相互作用的特点是具有强大的静电力和疏水力，能有效阻止底物的进入。该化合物的独特结构可促进酶的构象变化，从而影响其催化效率。此外，该化合物在水环境中的溶解性提高了它与目标蛋白酶的接触机会，从而影响它们在各种生化途径中的活性。