PRELID2の機能的活性は、主にタンパク質のリン酸化状態が関与する様々なシグナル伝達経路やメカニズムを通して調節される。ある種の化学的活性化因子は、細胞内のcAMPレベルを上昇させることによって機能し、その後プロテインキナーゼA(PKA)を活性化する。PKAの活性化は、PRELID2がその基質の一つである場合には、PRELID2のリン酸化をもたらし、それによってその活性が増強される。同様の生化学的論理は、他の活性化因子によるプロテインキナーゼC(PKC)の活性化にも当てはまり、PKCを介したシグナル伝達によってPRELID2が直接的または間接的にリン酸化される可能性がある。さらに、特定のカルシウムイオノフォアを用いて細胞内カルシウムレベルを上昇させると、カルシウム/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼ(CaMK)が活性化され、PRELID2のリン酸化の標的となり、細胞内での活性が高まる可能性がある。
他の化合物は、サイクリン依存性キナーゼ(CDK)やPP1やPP2Aのようなタンパク質リン酸化酵素など、一般的なタンパク質のリン酸化状態を制御する酵素を阻害することによって働く。これらの酵素の活性を変化させることにより、細胞内のリン酸化ランドスケープが修正され、関連するシグナル伝達経路の変化を通じて間接的にPRELID2活性の上昇につながる可能性がある。さらに、PI3K/ACT/mTORシグナル伝達経路の調節は、阻害または活性化のいずれかによって、PRELID2が関与している可能性のあるオートファジーなどの細胞プロセスに下流の影響を及ぼし、その活性に影響を及ぼす可能性がある。ある種の化合物によるAMP活性化プロテインキナーゼ(AMPK)の活性化は、PRELID2活性化のもう一つの可能性を示唆している。AMPKは、PRELID2が役割を果たす可能性のあるプロセスであるミトコンドリアの生合成を促進するイベントのカスケードを開始することができるからである。最後に、特定の活性化因子によるNa+/K+ ATPaseの阻害は、イオン勾配を破壊し、PRELID2の活性を間接的に増加させるかもしれない細胞内シグナル伝達の変化のカスケードを導くことができる。
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