Date published: 2026-4-5

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Peptide Sustratos

Santa Cruz Biotechnology ofrece ahora una amplia gama de sustratos peptídicos para su uso en diversas aplicaciones. Los sustratos peptídicos son herramientas esenciales en la investigación científica para estudiar la actividad de las enzimas, en particular las proteasas y las quinasas. Estos sustratos están diseñados para imitar las dianas naturales de estas enzimas, lo que permite a los investigadores medir su actividad y especificidad. Los sustratos peptídicos son fundamentales para comprender los mecanismos de acción de las enzimas, explorar las interacciones sustrato-enzima y explicar las vías implicadas en la señalización celular y el metabolismo. Los investigadores utilizan estos sustratos en diversos ensayos para monitorizar reacciones enzimáticas, identificar inhibidores o activadores y estudiar modificaciones postraduccionales como la fosforilación y la escisión. Estos estudios son fundamentales para avanzar en el conocimiento de los procesos biológicos y en el desarrollo de nuevas estrategias. Los sustratos peptídicos también se emplean en el cribado de alto rendimiento para el descubrimiento de fármacos, lo que permite identificar posibles fármacos candidatos que modulen la actividad enzimática. Al ofrecer una amplia selección de sustratos peptídicos de alta calidad, Santa Cruz Biotechnology apoya la investigación avanzada en bioquímica y biología molecular. Estos productos permiten a los científicos llevar a cabo experimentos precisos y reproducibles, impulsando innovaciones en la comprensión de la función enzimática y el desarrollo de nuevos enfoques. Consulte información detallada sobre nuestros sustratos peptídicos disponibles haciendo clic en el nombre del producto.

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Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

L-Leucylglycine

686-50-0sc-487273
100 mg
$82.00
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La L-leucilglicina es un dipéptido que presenta propiedades estructurales únicas debido a su combinación de residuos de leucina y glicina. La cadena lateral hidrofóbica de la leucina contribuye a su estabilidad en diversos entornos, mientras que el residuo de glicina aumenta la flexibilidad conformacional. Este péptido puede participar en enlaces de hidrógeno específicos e interacciones hidrofóbicas, lo que influye en su solubilidad y comportamiento de agregación. Su secuencia diferenciada permite diversas interacciones en aplicaciones de síntesis peptídica y bioconjugación.