Other Substrates

La protéine Tau (Ser 396) présente des propriétés uniques en tant que substrat, en particulier sa capacité à subir des changements de conformation lors de la phosphorylation. Cette modification facilite les interactions spécifiques avec diverses kinases et phosphatases, influençant les voies de signalisation qui régulent la fonction neuronale. La cinétique de la phosphorylation de la protéine Tau se caractérise par un renouvellement rapide, ce qui permet une adaptation rapide aux facteurs de stress cellulaires. En outre, son affinité pour la liaison à d'autres protéines peut moduler le comportement d'agrégation, ce qui a un impact sur l'homéostasie cellulaire.

Tau (Thr 470) est un substrat particulier, remarquable pour son rôle dans la médiation des interactions protéine-protéine par le biais de la phosphorylation. Cette modification améliore son affinité de liaison aux microtubules, stabilisant ainsi les structures du cytosquelette. La cinétique de réaction de la phosphorylation de Tau révèle une régulation nuancée, avec des kinases spécifiques ciblant ce site, influençant les cascades de signalisation en aval. Sa flexibilité structurelle permet divers états conformationnels, ce qui a un impact sur la dynamique cellulaire et les interactions avec d'autres partenaires moléculaires.

La protéine Tau (Thr 548) se caractérise par sa capacité unique à subir des modifications post-traductionnelles, en particulier la phosphorylation, qui modifie sa conformation et la dynamique de ses interactions. Ce site est crucial pour moduler l'affinité de Tau pour divers partenaires de liaison, influençant ainsi son rôle dans l'assemblage et la stabilité des microtubules. La cinétique de la phosphorylation sur ce site est étroitement régulée, des kinases et phosphatases spécifiques orchestrant son état fonctionnel, affectant ainsi les voies de signalisation cellulaires et l'intégrité structurelle.

Le TGFβ RII (Tyr 336) joue un rôle central dans la signalisation cellulaire par son interaction avec les ligands du TGF-β, facilitant la dimérisation et l'activation du récepteur. Ce résidu tyrosine spécifique est essentiel pour les cascades de signalisation en aval, influençant l'expression des gènes et les réponses cellulaires. La phosphorylation de Tyr 336 augmente l'affinité du récepteur pour les protéines SMAD, favorisant leur translocation vers le noyau. La cinétique de cette interaction est finement réglée, influençant la réponse cellulaire globale aux stimuli TGF-β.

Topo IIα (Thr 1343) fait partie intégrante de la régulation de la topologie de l'ADN, en particulier pendant la réplication et la transcription. Ce résidu thréonine est impliqué dans les changements de conformation de l'enzyme, facilitant le passage des brins d'ADN. Son état de phosphorylation peut moduler l'activité de l'enzyme, en influençant le taux d'enroulement et de relaxation de l'ADN. La dynamique des interactions avec les substrats de l'ADN est cruciale pour le maintien de la stabilité du génome, car elle dicte l'efficacité des modifications topologiques au cours des processus cellulaires.

La vimentine (Ser 38) joue un rôle essentiel dans l'intégrité structurelle des filaments intermédiaires, influençant l'architecture cellulaire et la résistance mécanique. Ce résidu sérine est un site clé pour la phosphorylation, qui peut modifier la dynamique d'assemblage et de désassemblage des filaments de la vimentine. L'état de phosphorylation affecte les interactions avec d'autres composants du cytosquelette, modulant les réponses cellulaires au stress et les voies de signalisation. Son comportement unique dans la réorganisation du cytosquelette est essentiel au maintien de la forme et de la motilité cellulaires.

La vimentine (Ser 71) fait partie intégrante de la régulation dynamique des réseaux de filaments intermédiaires, en particulier en réponse à la signalisation cellulaire. Ce résidu sérine sert de site de phosphorylation critique, influençant les interactions de la vimentine avec divers partenaires de liaison, y compris les protéines de signalisation et d'autres éléments du cytosquelette. La phosphorylation à cette position peut moduler la stabilité et l'organisation des filaments de vimentine, ce qui a un impact sur les processus cellulaires tels que la migration et l'adhésion. Son rôle dans la mécanique cellulaire est vital pour le maintien de l'homéostasie en cas de stress mécanique.