Isoproterenol wirkt auf adrenerge Rezeptoren, um den intrazellulären cAMP-Spiegel zu erhöhen, was eine Kaskade von Ereignissen innerhalb der cAMP-abhängigen Signalwege in Gang setzt. Dieser Anstieg des cAMP-Spiegels kann dann Proteine beeinflussen, die auf diese Wege reagieren, möglicherweise auch OR1J2. Kalzium-Ionophore wie A23187 und spezifische Kanalaktivatoren wie Bay K 8644 erleichtern den Einstrom von Kalzium-Ionen, einem wichtigen sekundären Botenstoff bei der zellulären Signalübertragung. Der daraus resultierende Anstieg des intrazellulären Kalziumspiegels kann weitreichende Auswirkungen haben, insbesondere auf Proteine, die in kalziumabhängigen Signalnetzwerken arbeiten. Thapsigargin verstärkt diese Wirkung, indem es die SERCA-Pumpe hemmt und so einen anhaltenden Anstieg des zytosolischen Kalziumspiegels verursacht, der sich auf eine Vielzahl von kalziumabhängigen Signalwegen auswirken kann.
Proteinkinasen und Phosphatasen spielen durch die Phosphorylierung bzw. Dephosphorylierung von Proteinen eine zentrale Rolle bei der zellulären Signaltransduktion. Staurosporin, ein Kinaseinhibitor, und Okadasäure, ein Phosphataseinhibitor, können die Phosphorylierungslandschaft in der Zelle verändern und dadurch die Aktivitätszustände zahlreicher Proteine modulieren. PD98059 und SP600125 bieten gezieltere Ansätze, indem sie MEK- bzw. JNK-Enzyme hemmen und damit die Proteine beeinflussen, die in diesen spezifischen Signalwegen enthalten sind oder von diesen reguliert werden. NF449 hemmt selektiv die Gsα-Untereinheit der G-Proteine, die ein wesentlicher Bestandteil der G-Protein-gekoppelten Rezeptorsignalisierung sind, und beeinflusst so die von diesen Rezeptoren regulierten Signalwege. Dibutyryl cAMP, ein cAMP-Analogon, dient der direkten Stimulierung cAMP-abhängiger Signalwege, ohne dass eine Rezeptoraktivierung erforderlich ist, und bietet damit einen direkten Weg zur Beeinflussung assoziierter Proteine.
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