Chemische Aktivatoren von Olr192 können eine Kaskade von intrazellulären Ereignissen auslösen, die zu seiner Aktivierung über verschiedene biochemische Wege führen. Durch die Aktivierung der Adenylatzyklase erhöht Forskolin den cAMP-Spiegel in der Zelle, was wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Die PKA phosphoryliert dann Olr192, wodurch dessen Aktivierung erleichtert wird. In ähnlicher Weise hemmt IBMX die Phosphodiesterasen, die für den Abbau von cAMP verantwortlich sind; dadurch wird die Aktivierung von PKA aufrechterhalten und Olr192 bleibt aktiv. Über einen anderen Mechanismus aktiviert PMA die Proteinkinase C (PKC), die als weitere Kinase in der Lage ist, Olr192 zu phosphorylieren und so zu dessen Aktivierung beizutragen. Darüber hinaus kann Ionomycin durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren, die Olr192 für die Phosphorylierung anvisieren können.
Sphingosin-1-Phosphat aktiviert G-Protein-gekoppelte Rezeptoren, die Signalkaskaden in Gang setzen können, die zu einer Kinaseaktivierung führen, mit möglichen Auswirkungen auf die Phosphorylierung von Olr192. Thapsigargin, ein SERCA-Inhibitor, führt zu einem Anstieg des zytosolischen Kalziumspiegels, was wiederum die Aktivierung von kalziumabhängigen Kinasen fördert, die Olr192 phosphorylieren können. Die Hemmung der Proteinphosphatasen 1 und 2A durch Okadainsäure begünstigt eine Umgebung mit erhöhter Proteinphosphorylierung, zu der auch die Phosphorylierung von Olr192 gehört. Anisomycin stimuliert die Kinasen des MAPK/ERK-Wegs, die weitere Kinasen aktivieren können, die Olr192 phosphorylieren. Bisindolylmaleimid I ist zwar als PKC-Inhibitor bekannt, kann aber zur Aktivierung anderer Kinasen führen, die Olr192 phosphorylieren können. In ähnlicher Weise wirkt A23187 als Calcium-Ionophor, der ebenfalls calciumabhängige Proteinkinasen aktivieren kann, die Olr192 phosphorylieren. Schließlich wirken Calyculin A und Epigallocatechingallat beide auf die Modulation von Kinase- und Phosphatase-Aktivitäten ein und fördern so die Phosphorylierung und damit die Aktivierung von Olr192.
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