O fator de crescimento epidérmico, que, ao ligar-se ao seu recetor específico, desencadeia uma cascata que resulta na translocação de factores de transcrição que podem elevar a expressão genética, influenciando potencialmente os gostos do NPIPL2. Os ésteres de forbol, como o PMA, entram na via da PKC, um canal para modular a fosforilação das proteínas e alterar as respostas celulares. A ionomicina, que exerce os seus efeitos através do aumento do cálcio intracelular, invoca uma sinfonia de cinases dependentes da calmodulina, enquanto a insulina, através do seu recetor, instiga a via PI3K/Akt, um eixo fundamental na sinalização celular que também pode afetar o estado de atividade do NPIPL2.
Os agonistas adrenérgicos, como o isoproterenol, elevam o AMPc, que por sua vez ativa a PKA, desencadeando uma cadeia de eventos de fosforilação com potencial para influenciar a função da NPIPL2. A interação de inibidores de cinase como o U0126, PD98059 e LY294002 com os seus respectivos alvos - as vias MEK e PI3K - acrescenta outra camada à rede reguladora, influenciando várias proteínas, possivelmente incluindo a NPIPL2. O papel do db-cAMP como mímico do cAMP enfatiza ainda mais a importância da PKA nestes processos reguladores. Os inibidores, como a wortmannina e a staurosporina, alargam o espetro de influência, visando as principais cinases e alterando as paisagens de fosforilação. A inibição específica da CaMKII pelo KN-93 sublinha o controlo diferenciado exercido pela sinalização do cálcio na atividade das proteínas
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