Les inhibiteurs chimiques de N4bp2l1 utilisent divers mécanismes pour interférer avec la fonction normale de cette protéine. La staurosporine agit en bloquant les protéines kinases qui jouent un rôle dans la phosphorylation des substrats qui interagissent avec N4bp2l1, ce qui conduit à son inhibition. C'est également le cas de la wortmannine et du LY294002, qui ciblent tous deux les phosphoinositides 3-kinases (PI3K). En inhibant la PI3K, ces composés peuvent perturber les voies de signalisation de la phosphorylation essentielles à l'activité de N4bp2l1. Le PD98059 et l'U0126 entravent la protéine kinase activée par les mitogènes (MEK), qui se trouve en amont de diverses cascades de signalisation. L'inhibition de la MEK entraîne une réduction de la phosphorylation des protéines en aval qui peuvent inclure ou réguler N4bp2l1, diminuant ainsi l'activité de N4bp2l1.
En outre, SP600125 et SB203580 inhibent spécifiquement la c-Jun N-terminal kinase (JNK) et la MAP kinase p38, respectivement. Ces kinases font partie de voies de signalisation qui peuvent contribuer à l'état fonctionnel de N4bp2l1, et leur inhibition peut entraîner une réduction de l'activité de N4bp2l1. D'autre part, la PP2 et le Dasatinib sont connus pour cibler les tyrosines kinases. La PP2 inhibe les tyrosines kinases de la famille Src, tandis que le Dasatinib est un inhibiteur de tyrosine kinase à large spectre, les deux conduisant à la suppression des voies qui impliquent la phosphorylation de la tyrosine des protéines qui engagent N4bp2l1. De plus, la rapamycine agit sur la voie mTOR, qui est liée à la synthèse des protéines et peut indirectement affecter les protéines qui régulent N4bp2l1. Enfin, le bortézomib et le MG132, deux inhibiteurs du protéasome, peuvent conduire à une accumulation de protéines mal repliées, perturbant potentiellement les processus et voies cellulaires qui incluent N4bp2l1, inhibant ainsi sa fonction. Ces inhibiteurs chimiques élucident collectivement le réseau complexe d'interactions réglementaires et de voies de signalisation qui régissent l'activité de N4bp2l1.
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