Myosin-13 Inibitori

Gli inibitori comuni della miosina-13 includono, ma non sono limitati a (S)-(-)-lebbistatina CAS 856925-71-8, ML-7 cloridrato CAS 110448-33-4, Y-27632, base libera CAS 146986-50-7, W-7 CAS 61714-27-0 e 2,3-Butanedione 2-Monoxime CAS 57-71-6.

I composti inibitori della miosina funzionano perturbando il citoscheletro di actina o modulando lo stato di fosforilazione della miosina. Blebbistatina, ML-7 e Y-27632, ad esempio, influenzano lo stato di fosforilazione della miosina. In questo modo, questi composti possono alterare la funzione motoria delle miosine, compresa la miosina-13, che dipende dallo stato di fosforilazione per la sua attività. Oltre alla modulazione della fosforilazione della miosina, l'integrità e la dinamica del citoscheletro di actina sono un fattore determinante per la funzione della miosina. Composti come la latrunculina A, la citocalasina D e la jasplakinolide si legano direttamente all'actina, impedendone la polimerizzazione o stabilizzando i filamenti, influenzando così la piattaforma fisica sulla quale opera la miosina-13. Ciò può comportare alterazioni dell'attività motoria della miosina-13, che si aggancia e trasloca lungo i filamenti di actina.

Le proteine che regolano l'actina sono anche bersaglio di inibitori come CK-636 e SMIFH2, che influenzano la nucleazione e la polimerizzazione dei filamenti di actina, essenziali per la motilità basata sulla miosina. Cambiando l'architettura della rete di actina, questi inibitori possono modificare l'interazione tra la miosina-13 e i filamenti di actina, influenzando la generazione di forza e il movimento di questa proteina motrice. Altri inibitori agiscono modulando le vie di segnalazione che influenzano indirettamente l'attività della miosina. Ad esempio, il W-7 agisce come antagonista della calmodulina, una proteina messaggera che lega il calcio e che è coinvolta nella regolazione della chinasi della catena leggera della miosina, un enzima che fosforila le miosine.