MUP2 Inibidores

Os inibidores comuns do MUP2 incluem, entre outros, Benzamidina CAS 618-39-3, Aprotinina CAS 9087-70-1, Hemissulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, E-64 CAS 66701-25-5 e Quimostatina CAS 9076-44-2.

Os inibidores químicos da MUP2 incluem uma variedade de compostos que visam o local ativo ou o mecanismo de ação desta protease. A benzamidina e o fluoreto de fenilmetilsulfonilo (PMSF) são dois desses inibidores. A benzamidina é um inibidor reversível que pode ligar-se diretamente ao sítio ativo da MUP2, bloqueando o acesso ao substrato e, por conseguinte, inibindo a sua atividade de protease. O PMSF, por outro lado, é um inibidor irreversível que actua modificando covalentemente o resíduo de serina no centro ativo do MUP2, resultando na inibição permanente da sua função enzimática. Do mesmo modo, a Aprotinina, uma pequena proteína inibidora da protease, pode ligar-se ao domínio da protease do MUP2. Esta ligação bloqueia a entrada de substratos e inibe a atividade proteolítica da proteína. A Leupeptina e a Antipaína funcionam através de um mecanismo reversível, com a Leupeptina a ligar-se ao sítio ativo e a Antipaína a interagir com ele para impedir a hidrólise da ligação peptídica, inibindo assim as funções de protease da MUP2.

Continuando com o tema da perturbação do sítio ativo, sabe-se que a E-64 e a Pepstatina A inibem irreversível e reversivelmente, respetivamente, a atividade da protease ligando-se a resíduos específicos no sítio ativo da MUP2. O E-64 modifica covalentemente o resíduo de cisteína, enquanto a Pepstatina A se liga ao resíduo de aspartato, impedindo ambos a atividade enzimática normal do MUP2. A quimostatina, o AEBSF e o mesilato de gabexato são inibidores adicionais que obstruem o local ativo do MUP2. A quimostatina interfere com o local ativo para interromper a atividade proteolítica, enquanto o AEBSF se liga irreversivelmente ao resíduo de serina e o mesilato de gabexato interage com o resíduo de serina para inibir a atividade da protease. A bestatina inibe a atividade da aminopeptidase, bloqueando assim a clivagem dos aminoácidos amino-terminais das cadeias peptídicas, o que inibe indiretamente a função de protease do MUP2. A andrographolide desempenha um papel na inibição do MUP2, afectando as vias de sinalização que dependem da função de protease, sem interagir diretamente com o local ativo da proteína. Este conjunto diversificado de inibidores demonstra os vários mecanismos pelos quais a MUP2 pode ser inibida funcionalmente, assegurando a cessação das suas actividades proteolíticas.