MRP-L51 Inhibidores

Los inhibidores comunes de MRP-L51 incluyen, entre otros, Oligomycin CAS 1404-19-9, Chloramphenicol CAS 56-75-7, Tetracycline CAS 60-54-8, Erythromycin CAS 114-07-8 y Puromycin CAS 53-79-2.

Los inhibidores químicos de MRP-L51 pueden ejercer su acción inhibidora a través de diversos mecanismos que impiden directa o indirectamente la síntesis proteica mitocondrial. La oligomicina se une a la ATP sintasa mitocondrial, provocando un déficit energético que interrumpe el ensamblaje de los ribosomas mitocondriales, afectando así a la incorporación de MRP-L51 a estos ribosomas. El cloranfenicol interactúa directamente con el componente peptidil transferasa del ribosoma mitocondrial, que es un paso esencial para la síntesis de proteínas, incluida la biogénesis de MRP-L51. La tetraciclina inhibe la síntesis de proteínas al unirse a la subunidad 30S de los ribosomas mitocondriales, obstruyendo la unión del aminoacil-ARNt necesaria para la síntesis de proteínas mitocondriales como la MRP-L51.

La unión de la eritromicina a la subunidad 50S de los ribosomas mitocondriales inhibe el paso de translocación de la síntesis de proteínas, lo que afecta al ensamblaje de las proteínas mitocondriales, incluida la MRP-L51. La puromicina provoca la terminación prematura de la cadena al imitar la estructura del aminoacil-ARNt, lo que dificulta la síntesis y el ensamblaje adecuados del MRP-L51 dentro de la mitocondria. El ácido fusídico detiene la síntesis de proteínas al impedir la liberación del factor de elongación G del ribosoma, lo que a su vez afecta a la síntesis de proteínas mitocondriales, incluida la MRP-L51. La ricina, un potente inhibidor, inactiva la subunidad ribosómica 60S depurando el ARNr, lo que dificulta la síntesis de proteínas mitocondriales y afecta al ensamblaje del MRP-L51. La cicloheximida impide el paso de translocación en la síntesis de proteínas eucariotas, lo que altera indirectamente el ensamblaje de proteínas mitocondriales, incluido el de MRP-L51. La dactinomicina se intercala en el ADN, obstaculizando la síntesis de ARN y reduciendo posteriormente la síntesis de proteínas mitocondriales como la MRP-L51. La anisomicina inhibe la actividad peptidil transferasa de los ribosomas mitocondriales, obstruyendo el proceso de síntesis de MRP-L51. El linezolid se une a la subunidad 50S de los ribosomas mitocondriales e impide la formación de un complejo de iniciación 70S funcional, que es esencial para el ensamblaje de proteínas, incluida la MRP-L51. Por último, la unión de la esparsomicina a la subunidad 50S inhibe la actividad de la peptidil transferasa, crucial para el paso de elongación en la síntesis de proteínas, afectando así a la síntesis global de proteínas mitocondriales y al ensamblaje del MRP-L51.