Les inhibiteurs de MMP-9 appartiennent à une classe de composés chimiques qui présentent une capacité distincte à moduler l'activité de la métalloprotéinase matricielle-9, une enzyme qui joue un rôle essentiel dans la dégradation des composants de la matrice extracellulaire. Ces inhibiteurs sont conçus pour cibler spécifiquement le site actif de la MMP-9 et s'y lier, entravant ainsi son activité protéolytique. La MMP-9, également connue sous le nom de gélatinase B, fait partie d'une grande famille d'endopeptidases zinc-dépendantes qui jouent un rôle important dans le remodelage des tissus, la cicatrisation des plaies et la migration cellulaire. La régulation précise de l'activité de la MMP-9 est cruciale pour le maintien de l'intégrité et de l'homéostasie des tissus.
Structurellement, les inhibiteurs de la MMP-9 sont des composés méticuleusement conçus qui possèdent une grande affinité pour le site actif de l'enzyme MMP-9. Ces inhibiteurs possèdent généralement des motifs de liaison spécifiques qui facilitent l'interaction avec l'ion zinc catalytique de l'enzyme, entravant ainsi sa capacité à cliver des substrats tels que le collagène, la gélatine et l'élastine.
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