Los inhibidores de la MMP-9 pertenecen a una clase de compuestos químicos que presentan una capacidad distinta para modular la actividad de la metaloproteinasa de matriz-9, una enzima con un papel fundamental en la descomposición de los componentes de la matriz extracelular. Estos inhibidores están diseñados para dirigirse y unirse específicamente al sitio activo de la MMP-9, impidiendo así su actividad proteolítica. La MMP-9, también conocida como gelatinasa B, forma parte de una familia más amplia de endopeptidasas dependientes de zinc que desempeñan un papel importante en la remodelación de tejidos, la cicatrización de heridas y la migración celular. La regulación precisa de la actividad de la MMP-9 es crucial para mantener la integridad de los tejidos y la homeostasis.
Estructuralmente, los inhibidores de la MMP-9 son compuestos meticulosamente diseñados que poseen una alta afinidad por el sitio activo de la enzima MMP-9. Estos inhibidores suelen poseer un motivo de unión específico. Estos inhibidores suelen poseer motivos de unión específicos que facilitan la interacción con el ion de zinc catalítico de la enzima, dificultando así su capacidad para escindir sustratos como el colágeno, la gelatina y la elastina.
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