MLEC Inibidores

Os inibidores comuns da MLEC incluem, entre outros, a castanospermina CAS 79831-76-8, a swainsonina CAS 72741-87-8, a desoxinojirimicina CAS 19130-96-2, o cloridrato de desoximaniojirimicina CAS 84444-90-6 e a kifunensina CAS 109944-15-2.

Os inibidores químicos da MLEC podem impor os seus efeitos inibitórios através de vários modos de ação, centrados principalmente na perturbação das interacções e do processamento das glicoproteínas que são cruciais para a função da MLEC. A alosamidina, um inibidor da quitinase, pode inibir as capacidades de ligação da MLEC reduzindo a atividade da quitinase, uma enzima que pode estar associada ao domínio da lectina da MLEC. Esta inibição pode levar à alteração dos substratos derivados da quitina, que são potenciais ligandos da MLEC, reduzindo assim a sua capacidade de ligação efectiva. Do mesmo modo, a castanospermina, um iminosugar que inibe as glicosidases, pode afetar os domínios de ligação a hidratos de carbono da MLEC, alterando as vias de processamento de glicosídeos. Esta alteração pode impedir a interação do MLEC com os seus alvos glicoproteicos. A swainsonina, outro inibidor que tem como alvo a manosidase II, pode levar a glicoproteínas mal processadas, afectando o reconhecimento e a ligação da MLEC às glicoproteínas alvo. A desoxinojirimicina e a desoximaniojirimicina, ambos inibidores da glicosidase, podem modificar a integridade estrutural das glicoproteínas a que MLEC se liga, diminuindo a atividade funcional de MLEC através da perturbação da síntese ou do processamento de glicoproteínas.

O segundo parágrafo continua a discutir outros inibidores que podem impedir a função de MLEC, visando a síntese e o processamento de glicoproteínas. A kifunensina, um inibidor da manosidase I, pode influenciar a maturação das glicoproteínas, afectando a capacidade de MLEC para interagir com estas moléculas. A 1-desoxi-manojirimicina, ao inibir a α-manosidase, interrompe a síntese de glicoproteínas e o seu processamento adequado, o que é essencial para o reconhecimento de hidratos de carbono pelo MLEC. O celgosivir, um inibidor da α-glucosidase I, impede a dobragem de glicoproteínas ligadas a N, que são reconhecidas e ligadas pelo MLEC. O salacinol, outro inibidor da glucosidase, pode modificar o padrão de glicosilação das proteínas, inibindo assim a atividade de ligação da MLEC. A fumagilina, ao inibir a metionina aminopeptidase-2, afecta a produção de proteínas com as quais o MLEC interage. A tunicamicina impede a glicosilação ligada à N, que é um processo crítico para as proteínas que o MLEC reconhece, inibindo assim a capacidade do MLEC de se ligar a estas glicoproteínas. Por último, a bouvardina inibe o fator de alongamento 2, que é essencial para a síntese proteica, reduzindo potencialmente a síntese das glicoproteínas a que MLEC se liga, limitando assim as interacções funcionais de MLEC.