MLEC Inhibidores

Los inhibidores comunes de MLEC incluyen, entre otros, Castanospermina CAS 79831-76-8, Swainsonina CAS 72741-87-8, Deoxinojirimicina CAS 19130-96-2, Clorhidrato de Deoxinojirimicina CAS 84444-90-6 y Kifunensina CAS 109944-15-2.

Los inhibidores químicos de MLEC pueden imponer sus efectos inhibitorios a través de varios modos de acción, centrados principalmente en la interrupción de las interacciones y el procesamiento de glicoproteínas que son cruciales para la función de MLEC. La alosamidina, un inhibidor de la quitinasa, puede inhibir las capacidades de unión del MLEC reduciendo la actividad de la quitinasa, una enzima que podría estar asociada con el dominio de lectina del MLEC. Esta inhibición puede dar lugar a una alteración de los sustratos derivados de la quitina, que son ligandos potenciales para MLEC, reduciendo así su capacidad de unión efectiva. Del mismo modo, la castanospermina, un iminosugar que inhibe las glicosidasas, puede afectar a los dominios de unión a carbohidratos de MLEC alterando las vías de procesamiento de los glicosidos. Esta alteración puede impedir la interacción de MLEC con sus objetivos glicoproteicos. La swainsonina, otro inhibidor dirigido contra la mannosidasa II, puede dar lugar a glicoproteínas mal procesadas, afectando al reconocimiento y unión de MLEC a la glicoproteína diana. La desoxinojirimicina y la desoximanojirimicina, ambos inhibidores de la glicosidasa, pueden modificar la integridad estructural de las glicoproteínas a las que se une el MLEC, disminuyendo la actividad funcional del MLEC a través de la interrupción de la síntesis o el procesamiento de la glicoproteína.

El segundo párrafo continúa discutiendo otros inhibidores que pueden impedir la función de MLEC al dirigirse a la síntesis y procesamiento de glicoproteínas. La kifunensina, un inhibidor de la mannosidasa I, puede influir en la maduración de las glicoproteínas, afectando a la capacidad de MLEC para interactuar con estas moléculas. La 1-desoximanojirimicina, al inhibir la α-manosidasa, interrumpe la síntesis de glicoproteínas y su procesamiento adecuado, que es esencial para el reconocimiento de carbohidratos por parte del MLEC. El celgosivir, un inhibidor de la α-glucosidasa I, impide el plegamiento de las glicoproteínas N-ligadas, que son reconocidas y unidas por el MLEC. El salacinol, otro inhibidor de la glucosidasa, puede modificar el patrón de glicosilación de las proteínas, inhibiendo así la actividad de unión del MLEC. La fumagilina, al inhibir la metionina aminopeptidasa-2, afecta a la producción de proteínas con las que interactúa el MLEC. La tunicamicina impide la glicosilación ligada a N, que es un proceso crítico para las proteínas que MLEC reconoce, inhibiendo así la capacidad de MLEC para unirse a estas glicoproteínas. Por último, la bouvardina inhibe el factor de elongación 2, que es integral para la síntesis de proteínas, reduciendo potencialmente la síntesis de glicoproteínas a las que se une MLEC, limitando así las interacciones funcionales de MLEC.