MIER1, ein Protein, von dem bekannt ist, dass es eine Rolle bei der Unterdrückung der Transkription spielt, ist in ein komplexes Netz zellulärer Pfade eingebunden. Verschiedene Chemikalien sind in der Lage, das zelluläre Umfeld, in dem MIER1 funktioniert, zu modulieren. So bieten beispielsweise Forskolin, das für die Erhöhung des intrazellulären cAMP-Spiegels bekannt ist, und Lithiumchlorid, das den Wnt-Signalweg beeinflusst, zwei Möglichkeiten, das zelluläre Milieu von MIER1 zu modulieren. Die Bedeutung von Calcium für die Funktion vieler Proteine wird durch Chemikalien wie Ionomycin, Thapsigargin, BAPTA-AM und A23187 unterstrichen. All diese Substanzen erhöhen oder modulieren den intrazellulären Kalziumspiegel und schaffen so indirekt ein Szenario, in dem kalziumvermittelte Signalwege, die möglicherweise mit MIER1 in Verbindung stehen, beeinträchtigt werden.
Darüber hinaus wird der Einfluss des MAPK/ERK-Signalwegs auf MIER1 durch Chemikalien wie PD98059 und U0126 verdeutlicht. Beide Inhibitoren beeinflussen den Signalweg, was sich möglicherweise auf die Funktionsweise von MIER1 auswirkt. Die Auswirkungen von Rapamycin auf das Zellwachstum und die Proteinsynthese über den mTOR-Signalweg zeigen eine weitere mögliche Verbindung zur Funktion von MIER1. Darüber hinaus verdeutlichen der Einfluss von Y-27632 auf die Dynamik des Zytoskeletts dank seiner ROCK-hemmenden Wirkung und die Aktivierung der Proteinkinase C (PKC) durch PMA das breite Signalspektrum, in dem MIER1 eine Rolle spielen kann.
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