O cenário funcional da MFAP3, uma proteína associada às microfibrilas, está intimamente relacionado com o estado dinâmico da matriz extracelular. Sabe-se que certas pequenas moléculas que aumentam a concentração de AMPc intracelular promovem indiretamente a fosforilação de proteínas da matriz, o que poderia levar a uma maior interação entre a MFAP3 e outros componentes das microfibrilas, assegurando o seu papel na organização da matriz. Além disso, a ativação de vias específicas de cinase que resultam na fosforilação de uma série de proteínas alvo na matriz extracelular pode facilitar a incorporação e a funcionalidade da MFAP3, estabilizando assim a intrincada rede microfibrilar. Estes processos, auxiliados por moléculas que elevam as moléculas de sinalização intracelular ou activam as proteínas cinases, são cruciais para o ajuste fino da estrutura extracelular que suporta a funcionalidade da MFAP3.
Além disso, a arquitetura da matriz extracelular é mantida e modificada por uma sinfonia de cofactores e enzimas que são essenciais para a síntese e a ligação cruzada dos constituintes da matriz. A presença de cofactores que aumentam a atividade das enzimas responsáveis pela ligação cruzada do colagénio pode aumentar indiretamente a integridade estrutural das microfibrilhas, influenciando assim o envolvimento da MFAP3. As reacções de hidroxilação na síntese do colagénio e a atividade das metaloproteinases da matriz, ambas moduladas por cofactores iónicos específicos, são fundamentais para a integridade e reorganização da matriz extracelular, o que, por sua vez, pode afetar a paisagem funcional onde a MFAP3 exerce o seu papel. As moléculas de sinalização que inibem as fosfatases podem levar a um aumento do estado de fosforilação dos componentes da matriz, aumentando potencialmente a atividade da MFAP3 na rede microfibrilar.
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