Inhibiteurs megsin

Les inhibiteurs courants de la mégsine comprennent, entre autres, la chymostatine CAS 9076-44-2, l'aprotinine CAS 9087-70-1, l'inhibiteur de trypsine de soja CAS 9035-81-8, l'E-64 CAS 66701-25-5 et l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5.

Les inhibiteurs chimiques de la megsine comprennent une variété de composés qui interagissent avec le réseau de protéases dans lequel la megsine fonctionne. La chymostatine et l'aprotinine sont toutes deux des inhibiteurs compétitifs dans le domaine des protéases à sérine. La chymostatine inhibe spécifiquement les protéases à sérine, les mêmes protéases que la megsine cible pour l'inhibition. Cette préoccupation des protéases pour la chymostatine réduit la nécessité de l'action de la mégsine. De même, l'aprotinine entre en compétition avec la mégsine pour la liaison aux protéases, limitant ainsi la capacité de la mégsine à interagir avec ses cibles protéolytiques. L'antithrombine III et l'alpha-1-antitrypsine inhibent toutes deux la thrombine et l'élastase, respectivement, qui sont des protéases entrant dans le champ d'action inhibiteur de la mégsine. Leur présence dans le milieu biochimique diminue la nécessité de l'activité de la mégsine en inhibant préventivement ces protéases.

Poursuivant cette tendance, l'inhibiteur de trypsine de soja cible la trypsine et la plasmine, des protéases à sérine clés dans la cascade protéolytique, réduisant ainsi efficacement la nécessité de l'influence inhibitrice de la mégsine sur ces enzymes. Les inhibiteurs E-64 et Leupeptine, qui ciblent respectivement les protéases à cystéine et un spectre plus large de protéases à sérine et à cystéine, peuvent modifier l'environnement protéolytique à tel point que le rôle fonctionnel de la mégsine est réduit en raison de la diminution de la disponibilité des protéases actives que la mégsine peut inhiber. La pepstatine A, en inhibant les protéases aspartiques, modifie l'équilibre des protéases dans la cellule et peut indirectement réduire l'interaction de la megsine avec ces enzymes. Enfin, le Marimastat est un inhibiteur de métalloprotéases à large spectre, et son action peut conduire à une réduction de l'activité des protéases sous le contrôle de la megsine, inhibant ainsi indirectement le rôle fonctionnel de la megsine au sein du réseau des protéases.