A ativação do LRRC27 é um processo sofisticado que pode ser influenciado pela modulação de várias vias celulares. Os compostos que aumentam os níveis intracelulares de cAMP exercem um efeito profundo neste processo, uma vez que o cAMP elevado ativa a proteína quinase A (PKA). A PKA activada fosforila então substratos específicos dentro da célula, que podem incluir o LRRC27, aumentando assim a sua atividade. Do mesmo modo, a ativação da proteína quinase C (PKC) através de determinados compostos também desempenha um papel fundamental. A PKC fosforila uma série de alvos celulares que podem incluir o LRRC27, resultando, em última análise, no aumento do seu estado funcional. Além disso, a manipulação dos níveis de cálcio intracelular por determinados compostos pode ativar as proteínas quinases dependentes do cálcio, que podem subsequentemente fosforilar e ativar o LRRC27.
Para além destas vias, a regulação da síntese proteica e as vias de resposta ao stress podem também influenciar a atividade do LRRC27. Sabe-se que os compostos que inibem a síntese proteica activam as proteínas cinases activadas pelo stress, como a JNK, que podem depois ativar o LRRC27 através de eventos de fosforilação. Além disso, a inibição das proteínas fosfatases, que normalmente desfosforilam as proteínas, conduz a um estado de fosforilação sustentada das proteínas na célula, incluindo potencialmente o LRRC27. Este estado de fosforilação persistente é propício ao estado ativo contínuo do LRRC27.
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