Forskolin erhöht den cAMP-Spiegel in den Zellen und setzt damit eine Kaskade in Gang, die in der Aktivierung der Proteinkinase A (PKA) gipfelt. Die Aktivierung der PKA durch Forskolin kann zu weitreichenden Phosphorylierungsvorgängen führen, die die Funktion mehrerer Proteine verändern. Phorbolester wie PMA sind eine weitere Gruppe von Verbindungen, die die Proteinkinase C (PKC) stark aktivieren, die ein ganzes Spektrum von Proteinen phosphoryliert und dadurch mehrere Zellfunktionen beeinflusst. In ähnlicher Weise wirkt Ionomycin, indem es den intrazellulären Kalziumspiegel anhebt, einen wichtigen zweiten Botenstoff, der zahlreiche kalziumabhängige Proteine reguliert. Dies kann tiefgreifende Auswirkungen auf Proteine haben, die empfindlich auf Kalziumkonzentrationen reagieren. In der Zwischenzeit hemmt Natriumorthovanadat Tyrosinphosphatasen, was zu einem anhaltenden phosphorylierten Zustand von Proteinen führen kann, der sie in einer aktiven Konfiguration hält.
Isoproterenol, das über beta-adrenerge Rezeptoren wirkt, führt zu einem Anstieg von cAMP, das wiederum PKA aktiviert, was sich auf eine Vielzahl von Proteinen auswirkt. Retinsäure kann durch Bindung an Kernrezeptoren die Genexpressionsmuster verändern, was die Aktivität zahlreicher Proteine beeinflussen kann. Analog zu Forskolin aktivieren 8-Bromadeno sine 3',5'-cyclic monophosphate und Dibutyryl-cAMP, beides cAMP-Analoga, die PKA, die verschiedene Proteine phosphoryliert und deren Aktivität beeinflusst. Die polyphenolische Verbindung EGCG greift in Signalmoleküle ein und hat das Potenzial, die Aktivität von Proteinen zu verändern, indem sie ihren Phosphorylierungszustand modifiziert. LY294002 kann durch Hemmung von PI3K den PI3K/AKT-Signalweg beeinflussen, was zu Veränderungen der Proteinaktivität führt. In ähnlicher Weise zielt SB203580 auf die p38-MAP-Kinase ab, und seine Hemmung kann den Aktivierungszustand von Proteinen innerhalb des MAPK-Wegs beeinflussen.
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