Date published: 2025-10-26

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KRTAP21-1 Inhibitoren

Gängige KRTAP21-1 Inhibitors sind unter underem 5-Azacytidine CAS 320-67-2, Trichostatin A CAS 58880-19-6, Suberoylanilide Hydroxamic Acid CAS 149647-78-9, Mithramycin A CAS 18378-89-7 und Actinomycin D CAS 50-76-0.

KRTAP21-1-Inhibitoren sind eine Klasse von Verbindungen, die speziell auf das KRTAP21-1-Protein abzielen, ein Mitglied der Keratin-assoziierten Protein (KAP)-Familie. KAPs sind Strukturproteine, die an der Bildung von Haaren und Wolle beteiligt sind und mit Keratin-Intermediärfilamenten interagieren, um für Festigkeit und Elastizität zu sorgen. KRTAP21-1 ist eines der verschiedenen KAPs, die an der Struktur und Organisation von Keratinfasern beteiligt sind. Diese Inhibitoren sind Moleküle, die die Aktivität oder Funktion von KRTAP21-1 modulieren und dadurch das Keratin-Keratin-assoziierte Proteinnetzwerk beeinflussen. Die chemische Struktur von KRTAP21-1-Inhibitoren umfasst typischerweise funktionelle Gruppen, die in der Lage sind, mit spezifischen Aminosäureresten im KRTAP21-1-Protein zu interagieren und dessen Konformation oder Bindungseigenschaften zu verändern. Diese Interaktionen können hydrophobe Kontakte, Wasserstoffbrückenbindungen oder sogar kovalente Modifikationen umfassen, je nach Design und Art des Inhibitors. In Bezug auf die molekularen Eigenschaften können KRTAP21-1-Inhibitoren unterschiedlich komplex sein und von kleinen organischen Molekülen bis hin zu Peptiden oder Peptidomimetika reichen, die die Struktur natürlicher Liganden oder Bindungspartner des KRTAP21-1-Proteins nachahmen. Diese Inhibitoren werden oft so optimiert, dass sie eine hohe Spezifität für KRTAP21-1 aufweisen, wodurch Nebenwirkungen auf andere Proteine innerhalb der KAP-Familie oder des Keratin-Netzwerks reduziert werden. Darüber hinaus sind die physikochemischen Eigenschaften der Inhibitoren, wie Löslichkeit, Stabilität und Bioverfügbarkeit, wichtige Faktoren, die ihre Fähigkeit beeinflussen, das KRTAP21-1-Protein effektiv und kontrolliert zu modulieren. Die Entwicklung von KRTAP21-1-Inhibitoren erfordert ein detailliertes Verständnis der Proteinstruktur, seiner Wechselwirkung mit Keratinfasern und der Rolle, die es bei zellulären und molekularen Prozessen im Zusammenhang mit der Keratinorganisation spielt.

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