Date published: 2025-9-11

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KIAA1618 Inibitori

I comuni inibitori della KIAA1618 includono, ma non sono limitati a, Wortmannin CAS 19545-26-7, LY 294002 CAS 154447-36-6, SB 203580 CAS 152121-47-6, PD 98059 CAS 167869-21-8 e U-0126 CAS 109511-58-2.

Gli inibitori di KIAA1618 rappresentano una categoria specifica di piccole molecole o composti progettati per legarsi selettivamente alla proteina KIAA1618 e modularne l'attività. La KIAA1618 è una proteina relativamente poco esplorata e di importanza emergente nei processi cellulari. Gli inibitori di questa classe chimica funzionano generalmente interagendo con i siti attivi o le regioni allosteriche della proteina KIAA1618, impedendole così di svolgere le sue normali funzioni biochimiche. Strutturalmente, questi inibitori possono variare, ma spesso presentano gruppi funzionali chiave in grado di formare specifiche interazioni non covalenti, come legami idrogeno o forze di van der Waals, con la proteina bersaglio. Queste interazioni sono cruciali per garantire l'elevata specificità e potenza degli inibitori, che sono spesso valutati in vitro attraverso saggi enzimatici che misurano la loro capacità di alterare l'attività di KIAA1618. Da un punto di vista biochimico, gli inibitori di KIAA1618 possono essere strumenti utili per studiare il ruolo meccanicistico di KIAA1618 all'interno di percorsi cellulari più ampi. I ricercatori possono utilizzare questi inibitori per analizzare la funzione della proteina in varie reti di segnalazione, in particolare quelle legate alla proliferazione, al differenziamento e all'apoptosi delle cellule. Inibendo KIAA1618, gli scienziati possono osservare cambiamenti nei fenotipi cellulari, nei modelli di espressione genica o nei paesaggi di interazione proteica, contribuendo a chiarire il suo ruolo nella biologia molecolare. Inoltre, l'analisi strutturale di KIAA1618 legato ai suoi inibitori può offrire spunti di riflessione sulle interazioni proteina-ligando, fondamentali per capire come le piccole molecole possano modulare la funzione di proteine precedentemente non caratterizzate. Ciò può anche portare a una più profonda comprensione delle dinamiche conformazionali delle proteine e dei meccanismi di regolazione.

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