Les inhibiteurs de KBTBD7 sont une classe de composés chimiques qui ciblent spécifiquement la protéine kelch repeat and BTB (POZ) domain-containing 7 (KBTBD7). Cette protéine appartient à la famille des protéines BTB-Kelch, qui sont impliquées dans divers processus cellulaires, notamment les interactions protéine-protéine et la régulation de la dégradation des protéines via le système ubiquitine-protéasome. KBTBD7, comme d'autres membres de la famille BTB-Kelch, joue un rôle dans la modulation des voies de signalisation cellulaires en agissant comme adaptateur dans les complexes d'ubiquitination. Les inhibiteurs de KBTBD7 sont conçus pour perturber sa fonction, souvent en se liant à ses domaines BTB ou Kelch, empêchant ainsi la protéine de faciliter la dégradation des substrats cibles. En interférant avec ce processus, ces inhibiteurs peuvent affecter l'homéostasie cellulaire et les cascades de signalisation qui dépendent de l'ubiquitination médiée par KBTBD7. La diversité structurelle des inhibiteurs de KBTBD7 est importante pour leur spécificité et leur affinité vis-à-vis de la protéine cible. La diversité structurelle des inhibiteurs de KBTBD7 est importante pour leur spécificité et leur affinité vis-à-vis de la protéine cible. Ces composés présentent souvent des niveaux variables de sélectivité pour les différents domaines de KBTBD7, ce qui permet aux chercheurs d'étudier les fonctions biologiques distinctes que chaque domaine peut réguler. La conception d'inhibiteurs s'appuie souvent sur des techniques de biologie structurale telles que la cristallographie aux rayons X et la modélisation moléculaire pour identifier les poches de liaison et les sites d'interaction clés. L'inhibition de KBTBD7 peut entraîner des altérations dans diverses voies intracellulaires, et l'étude de ces inhibiteurs est intéressante pour comprendre les rôles biologiques plus larges des protéines BTB-Kelch dans la dégradation des protéines et la signalisation cellulaire. Les chercheurs utilisent les inhibiteurs de KBTBD7 comme outils moléculaires pour explorer les mécanismes sous-jacents de l'ubiquitination et ses effets régulateurs sur la fonction cellulaire.
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