Integrin αL Inhibitoren

Gängige Integrin αL Inhibitors sind unter underem Leflunomide CAS 75706-12-6, Tirabrutinib CAS 1351636-18-4 und Cilengitide CAS 188968-51-6.

Integrin-αL-Inhibitoren stellen eine vielfältige Klasse von Chemikalien dar, die in der Lage sind, die Funktion von Integrin αL zu modulieren, einem Hauptakteur bei zellulären Adhäsions- und Migrationsprozessen. Natalizumab hemmt Integrin αL indirekt, indem es an die α4-Untereinheit bindet, ihre Interaktion mit β2 verhindert und die Funktion des αLβ2-Integrins stört. Lifitegrast stört die LFA-1-vermittelten Interaktionen durch Bindung an die αL-Untereinheit und beeinträchtigt die Funktion der Immunzellen, die auf Integrin αL angewiesen sind. Leflunomid hemmt als Immunsuppressivum indirekt Integrin αL, indem es die T-Zell-Aktivierung moduliert und die Integrin-Expression und -Aktivität reduziert. Bimosiamose unterbricht Integrin αL, indem es Zuckereinheiten nachahmt, die Ligandenbindung stört und die Zelladhäsionsprozesse behindert. Zaurategrast stört die LFA-1-vermittelte Zelladhäsion durch Interaktion mit der αL-Untereinheit und beeinträchtigt die Funktion der Immunzellen. Tirabrutinib moduliert B-Zell-Signalwege und wirkt sich damit indirekt auf Integrin-αL-vermittelte zelluläre Prozesse aus. Elesclomol greift in die Redox-Signalübertragung ein, moduliert die Integrin-Expression und stört Integrin-αL-vermittelte zelluläre Funktionen.

Simtuzumab zielt auf Fibrose-bezogene Signalwege ab, beeinflusst die Integrin-Expression und -Aktivität und stört zelluläre Prozesse, die mit Integrin αL in fibrotischen Zuständen verbunden sind. Etaracizumab und Efalizumab binden direkt an die αL-Untereinheit, unterbrechen die Interaktion mit β2 und beeinträchtigen die Adhäsions- und Migrationsprozesse von Immunzellen. Cilengitide unterbricht die RGD-abhängigen Integrin-Ligand-Interaktionen und behindert die mit Integrin αL verbundenen Zelladhäsions- und Migrationsprozesse. PEGyliertes Natalizumab, ähnlich wie Natalizumab, hemmt Integrin αL indirekt, indem es an die α4-Untereinheit bindet und deren Interaktion mit β2 verhindert. Zusammengenommen bieten diese Inhibitoren ein vielseitiges Instrumentarium für Forscher, um die Rolle von Integrin αL in verschiedenen physiologischen und pathologischen Zuständen zu erforschen und die komplizierte Regulierung von zellulären Adhäsions- und Migrationsprozessen zu erhellen. Das detaillierte Verständnis, wie diese Inhibitoren spezifische Signalwege modulieren, unterstreicht die Komplexität der Integrin-Signalnetzwerke.