HSP 90 Inhibidores

El AICAR funciona como un potente modulador de la proteína de choque térmico 90 (HSP90), mostrando una capacidad única para estabilizar la conformación de la chaperona. Al unirse a sitios específicos de la HSP90, el AICAR influye en su actividad ATPasa, alterando así la interacción de la chaperona con las proteínas sustrato. Esta modulación afecta al plegamiento y la estabilidad de las proteínas clientes, lo que en última instancia repercute en las vías de señalización celular y los mecanismos de respuesta al estrés, poniendo de manifiesto su intrincado papel en la homeostasis de las proteínas.

La geldanamicina actúa como inhibidor selectivo de la proteína de choque térmico 90 (HSP90), alterando su función chaperona mediante la unión de alta afinidad al bolsillo N-terminal de unión al ATP. Esta interacción impide la hidrólisis del ATP, lo que conduce a la desestabilización de las proteínas clientes que dependen de la HSP90 para su correcto plegamiento y funcionamiento. En consecuencia, la geldanamicina influye en procesos celulares críticos, como la transducción de señales y las vías de degradación de proteínas, lo que pone de relieve su papel en el mantenimiento de la proteostasis celular.

El 17-AAG es un potente inhibidor de la proteína de choque térmico 90 (HSP90), caracterizado por su capacidad de unirse selectivamente al dominio N-terminal. Esta unión altera la dinámica conformacional de la HSP90, bloqueando eficazmente su actividad ATPasa. Como resultado, la estabilización de las proteínas cliente se ve comprometida, desencadenando su degradación a través de la vía del proteasoma. Esta perturbación puede provocar alteraciones significativas en las redes de señalización celular y en los mecanismos de respuesta al estrés, lo que subraya su impacto en la homeostasis celular.

IPI-504 es un inhibidor selectivo de la proteína de choque térmico 90 (HSP90) que interactúa con el dominio N-terminal, induciendo cambios conformacionales que dificultan su función chaperona. Esta interferencia altera la estabilización de las proteínas cliente, lo que provoca su mal plegamiento y posterior degradación. La afinidad de unión única del compuesto influye en vías de señalización críticas, afectando a las respuestas celulares al estrés y a la homeostasis proteica, alterando así la dinámica de la función celular.

El radicicol es un potente inhibidor de la proteína de choque térmico 90 (HSP90) que se une al dominio N-terminal, provocando importantes alteraciones conformacionales. Esta unión interrumpe la actividad chaperona de la HSP90, lo que conduce a la desestabilización de las proteínas cliente. El perfil de interacción único del compuesto afecta a varias cascadas de señalización, modulando las respuestas celulares al estrés e influyendo en el equilibrio entre el plegamiento y la degradación de proteínas, lo que en última instancia repercute en la homeostasis celular.

La herbimicina A es un inhibidor selectivo de la proteína de choque térmico 90 (HSP90) que se adhiere al sitio N-terminal de unión al ATP, induciendo un cambio conformacional que deteriora su función chaperona. Esta interacción interrumpe la estabilización de las proteínas cliente, desencadenando su degradación a través de la vía del proteasoma. La dinámica de unión única de la herbimicina A influye en múltiples redes de señalización celular, alterando los mecanismos de respuesta al estrés y el recambio de proteínas, lo que afecta al equilibrio celular general.

La gedunina actúa como un potente modulador de la proteína de choque térmico 90 (HSP90) al unirse a su dominio N-terminal, lo que provoca una alteración significativa del estado conformacional de la proteína. Esta unión interrumpe la actividad ATPasa de la HSP90, que es crucial para su función chaperona. El perfil de interacción único de Gedunin influye en la estabilidad de las proteínas cliente, promoviendo su degradación y afectando a varias vías celulares, incluidas las implicadas en la respuesta al estrés y la homeostasis proteica.

El celastrol, derivado del Celastrus scandens, exhibe un mecanismo de acción distintivo como modulador de la HSP90 al dirigirse a su dominio C-terminal. Esta interacción induce cambios conformacionales que dificultan la capacidad de la proteína para facilitar la maduración de la proteína cliente. La influencia del celastrol en el ciclo de las chaperonas altera la estabilidad y el recambio de las proteínas cliente, afectando así a las respuestas celulares al estrés y a las vías de control de la calidad de las proteínas, lo que pone de manifiesto su intrincado papel en la homeostasis celular.

El NVP-AUY922 funciona como un potente inhibidor de la HSP90, alterando específicamente el sitio de unión al ATP, que es crucial para su actividad chaperona. Esta alteración conduce a la desestabilización de las proteínas cliente, promoviendo su degradación a través de la vía del proteasoma. La afinidad de unión única del compuesto altera la dinámica conformacional de la HSP90, afectando a su interacción con las cochaperonas y las vías de señalización descendentes, influyendo en última instancia en las respuestas celulares al estrés y en la homeostasis de las proteínas.

La 17-DMAG actúa como un inhibidor selectivo de la HSP90, interactuando con el bolsillo de unión al ATP para inducir un cambio conformacional que deteriora su función chaperona. Esta alteración afecta a la estabilidad de las proteínas cliente, facilitando su ubiquitinación y posterior degradación proteasomal. El perfil de interacción único del compuesto también influye en el ensamblaje de complejos multiproteicos, modulando así vías celulares críticas implicadas en la respuesta al estrés y el plegamiento de proteínas.