HKIB9 Attivatori

Gli attivatori HKIB9 più comuni includono, ma non solo, il butirrato di sodio CAS 156-54-7, la 5-Aza-2′-Deossicitidina CAS 2353-33-5, la Tricostatina A CAS 58880-19-6, l'Acido Retinoico, tutti i trans CAS 302-79-4 e la Forskolina CAS 66575-29-9.

L'inibitore della serina peptidasi, tipo Kunitz 3 (SPINT3) è un membro della famiglia degli inibitori della serina proteasi di tipo Kunitz, caratterizzata dalla presenza di un dominio Kunitz, un motivo di sequenza altamente conservato che agisce come potente inibitore delle serina proteasi. Le serina-proteasi sono enzimi che scindono i legami peptidici nelle proteine, dove un residuo di serina svolge un ruolo chiave nel meccanismo catalitico. Inibendo queste proteasi, SPINT3 svolge un ruolo cruciale nella regolazione di vari processi fisiologici, tra cui l'infiammazione, la coagulazione e il rimodellamento dei tessuti. Il dominio Kunitz di SPINT3 è responsabile della sua funzione inibitoria. Questo dominio contiene tipicamente una sequenza peptidica specifica che interagisce direttamente con il sito attivo delle proteasi bersaglio, bloccandone l'attività enzimatica. L'interazione è spesso reversibile e comporta un legame stretto e non covalente che assicura una regolazione precisa dell'attività della proteasi.

SPINT3, come altri inibitori della serina proteasi, è importante per mantenere l'omeostasi all'interno dell'organismo. Può prevenire un'eccessiva proteolisi che potrebbe altrimenti portare a danni tissutali o a risposte infiammatorie incontrollate. Oltre al suo ruolo nella regolazione fisiologica, SPINT3 può essere coinvolto anche in condizioni patologiche quando la sua regolazione è interrotta. L'espressione o la funzione anomala di SPINT3 è stata associata a malattie in cui l'attività delle proteasi è un fattore determinante, come il cancro, in cui l'equilibrio delle proteasi e dei loro inibitori può influenzare la crescita e la metastasi del tumore. I modelli di espressione di SPINT3 e i bersagli specifici delle proteasi possono variare a seconda del tessuto e del contesto cellulare, riflettendo il sofisticato livello di regolazione richiesto per l'attività delle serina-proteasi in diversi ambienti biologici.