Histone cluster 2 H3C2 Inibitori

I comuni inibitori del cluster istonico 2 H3C2 includono, ma non sono limitati a, Tricostatina A CAS 58880-19-6, Mocetinostat CAS 726169-73-9, MS-275 CAS 209783-80-2, Panobinostat CAS 404950-80-7 e Acido Suberoilanilide Idrossamico CAS 149647-78-9.

Gli inibitori chimici del cluster 2 dell'istone H3C2 agiscono attraverso l'inibizione delle istone deacetilasi (HDAC), enzimi che rimuovono i gruppi acetilici dagli aminoacidi ε-N-acetil-lisina degli istoni. La rimozione dei gruppi acetilici da parte delle HDAC porta a una conformazione chiusa della cromatina e a una riduzione dell'espressione genica. Gli inibitori, bloccando l'attività delle HDAC, causano un accumulo di acetilazione sugli istoni, tra cui il cluster istonico 2 H3C2. Questa iperacetilazione determina una struttura cromatinica più rilassata, che può interferire con le normali interazioni tra l'istone cluster 2 H3C2 e il DNA, nonché tra l'istone e altre proteine istoniche. La tricostatina A, il mocetinostat, l'entinostat, il panobinostat, il vorinostat, il belinostat, la romidepsina, l'acido valproico, il butirrato di sodio, il SAHA, l'LMK-235 e il CUDC-101 sono tutti composti che agiscono su questo meccanismo di regolazione epigenetica. Ognuno di questi composti ha uno spettro di attività specifico o ampio contro diverse classi di HDAC, ma tutti portano a un aumento dell'acetilazione del cluster istonico 2 H3C2, influenzando la sua funzione e il paesaggio cromatinico complessivo.

L'azione specifica di questi inibitori varia, con alcuni che mostrano selettività per determinate classi di HDAC. Ad esempio, Mocetinostat è mirato alle HDAC di classe I e IV, mentre Entinostat è più specifico per le HDAC di classe I e Panobinostat è noto per la sua attività inibitoria ad ampio spettro sulle HDAC. Indipendentemente dalla loro specificità, il risultato finale è l'aumento dell'acetilazione del cluster 2 dell'istone H3C2. Questa modifica può alterare la normale funzione del cluster istonico 2 H3C2 nel rimodellamento della cromatina e nella regolazione dell'espressione genica. Vorinostat e SAHA, strutturalmente simili, determinano entrambi l'accumulo di istone 2 H3C2 acetilato, modificando potenzialmente l'interazione dell'istone con la cromatina. Anche LMK-235 e CUDC-101, sebbene poco studiati, contribuiscono a questo aumento dell'acetilazione, alterando così la funzione del cluster 2 dell'istone H3C2 e il suo ruolo nella regolazione dell'espressione genica.