Le glutatione perossidasi (GPx) sono una famiglia di enzimi che svolgono un ruolo cruciale nella protezione delle cellule dal danno ossidativo, riducendo gli idroperossidi lipidici agli alcoli corrispondenti e il perossido di idrogeno libero all'acqua. La famiglia comprende diverse isoforme, di cui la GPx-5 è una di queste. Questi enzimi utilizzano il glutatione (GSH) come cofattore, convertendolo nella sua forma ossidata, il glutatione disolfuro (GSSG). La reazione è reversibile: il GSSG viene ridotto nuovamente a GSH da un altro enzima chiamato glutatione reduttasi, in presenza di NADPH.
La GPx-5, in particolare, presenta caratteristiche uniche che la distinguono dagli altri membri della famiglia delle GPx. Presente prevalentemente nell'epididimo dei mammiferi, la GPx-5 ha un ruolo nella fertilità maschile, in quanto protegge gli spermatozoi dallo stress ossidativo. Questa posizione e funzione unica rendono la GPx-5 un soggetto di interesse per la comprensione della biochimica della riproduzione maschile. Diversi composti, sia endogeni che esogeni, possono potenzialmente influenzare l'attività della GPx-5. Alcuni di essi possono aumentare l'attività dell'enzima. Mentre alcuni possono migliorare la funzione dell'enzima, altri possono inibirla. I meccanismi esatti con cui queste sostanze modulano l'attività della GPx-5 possono variare e la ricerca è in corso per delineare ulteriormente questi processi.
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