Gli inibitori di G6pd2 sono una classe di composti chimici in grado di inibire l'attività di G6pd2, un'isoforma dell'enzima glucosio-6-fosfato deidrogenasi. Questo enzima svolge un ruolo critico nella via del pentoso fosfato, che è essenziale per la produzione di NADPH, una molecola chiave per mantenere l'equilibrio redox della cellula e nelle reazioni biosintetiche. L'inibizione di G6pd2 può portare a un'alterazione degli stati redox cellulari e a una ridotta disponibilità di NADPH, che può influire su vari processi cellulari dipendenti da questi fattori.
Le sostanze chimiche elencate agiscono attraverso diversi meccanismi per inibire la funzione dell'enzima. Composti come il DHEA e la 6-amminonicotinamide agiscono come inibitori competitivi occupando il sito di legame del NADP+, impedendo il normale legame e la funzione dell'enzima. Polifenoli come l'EGCG, la quercetina, l'apigenina e la crisina possono intercalare l'enzima o legarsi ad esso in altro modo, interrompendo la sua normale funzione. Il glutatione ossidato influisce sull'attività enzimatica formando un legame con l'enzima, mentre composti come l'idrossiclorochina e il blu di metilene possono influire indirettamente sull'attività dell'enzima attraverso effetti sullo stato redox cellulare. Il menadione e l'emodina agiscono attraverso un ciclo redox che porta all'esaurimento del NADPH, riducendo così l'attività di G6pd2.
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