Les activateurs de l'EF-G2 englobent une variété de composés qui exercent leur influence par le biais de voies biochimiques distinctes pour renforcer l'activité de ce facteur d'élongation essentiel. Les composés qui stimulent l'adénylyl cyclase conduisent à des niveaux élevés d'AMPc intracellulaire, déclenchant une cascade qui active la protéine kinase A (PKA). L'activation de la PKA est une étape critique car elle peut phosphoryler diverses cibles, ce qui peut faciliter l'activité de l'EF-G2. En outre, il existe des molécules qui servent d'agonistes β-adrénergiques, qui augmentent de manière similaire la production d'AMPc, ce qui suggère une autre voie par laquelle l'activité de l'EF-G2 pourrait être augmentée via les mêmes processus de phosphorylation médiés par la PKA. Par ailleurs, les activateurs de la protéine kinase C (PKC) peuvent modifier la fonction de l'EF-G2 en déclenchant des événements de phosphorylation en aval qui aboutissent à une augmentation de l'activité de la protéine. En outre, la manipulation des niveaux de calcium intracellulaire par des ionophores pourrait moduler l'activité de l'EF-G2 par l'intermédiaire des voies de la protéine kinase dépendante de la calmoduline.
D'autres activateurs, comme les analogues de l'AMPc et les inhibiteurs de phosphatase, agissent en maintenant l'état de phosphorylation de protéines spécifiques, suggérant ainsi un mécanisme de maintien de l'activité de l'EF-G2 par une phosphorylation continue. L'inhibition de GSK-3 par certains ions est une autre méthode qui pourrait conduire à une activité accrue de l'EF-G2 par le biais de voies de signalisation modifiées qui sont normalement sous le contrôle de GSK-3. Enfin, les activateurs de la protéine kinase activée par le stress peuvent indirectement augmenter les niveaux d'activité de l'EF-G2, soulignant le rôle des voies de stress cellulaire dans la régulation de la fonction de cette protéine.
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