Cyp2c66, une enzyme du cytochrome P450, présente diverses fonctions, notamment l'oxydase de la caféine, la liaison à l'hème et des activités de monooxygénase. Agissant en amont de la différenciation des cellules progénitrices hématopoïétiques, Cyp2c66 joue un rôle crucial dans les processus cellulaires. Situé dans le cytoplasme et dans les organites intracellulaires délimités par la membrane, Cyp2c66 a été impliqué dans des maladies telles que le paludisme à Plasmodium falciparum, l'insuffisance rénale terminale, l'oesophagite éosinophile, l'aspergillose invasive et la polysensibilité chimique. En tant qu'orthologue de CYP2C19, Cyp2c66 fait partie de la famille des cytochromes P450.
L'activation de Cyp2c66 implique des mécanismes directs et indirects médiés par divers produits chimiques. Les activateurs directs, tels que la rifampicine, l'indométhacine et la troléandomycine, augmentent l'expression de Cyp2c66, stimulant les activités de la caféine oxydase et de la monooxygénase. Les activateurs indirects, comme l'auranofine, la quercétine et le sulforaphane, modulent la voie Nrf2, renforçant l'expression et l'activité de Cyp2c66. Les mécanismes généraux d'activation tournent autour de la modulation de l'expression et de la fonction de Cyp2c66 par les voies du cytochrome P450 et de Nrf2, ce qui contribue à son rôle crucial dans le métabolisme des xénobiotiques et les processus cellulaires. La compréhension de ces activateurs permet d'envisager des stratégies potentielles pour manipuler l'activité de Cyp2c66 dans divers contextes physiologiques.
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