El colágeno de tipo II es un colágeno fibrilar que se encuentra principalmente en el cartílago, el humor vítreo del ojo y el núcleo pulposo de los discos intervertebrales. Es la principal proteína estructural del cartílago y confiere resistencia a la tracción y dureza a este tejido conectivo especializado. El Colágeno Tipo II es sintetizado por los condrocitos, las células del cartílago, y es crucial para mantener la salud y la integridad de las estructuras cartilaginosas. La biosíntesis del colágeno de tipo II es un proceso complejo que implica el ensamblaje de tres cadenas alfa-1(II) en una estructura de triple hélice. Esta estructura se estabiliza mediante la hidroxilación de residuos de prolina, una reacción que requiere cofactores y enzimas específicos. Una vez sintetizadas, las fibrillas de colágeno de tipo II se agregan para formar fibras más grandes, capaces de soportar fuerzas mecánicas considerables. El intrincado equilibrio entre la síntesis y la degradación del colágeno de tipo II es esencial para el mantenimiento del cartílago y está influido por diversos factores bioquímicos e interacciones moleculares dentro de la matriz extracelular.
Varios compuestos químicos son reconocidos por su potencial para inducir la expresión del Colágeno Tipo II. Estos activadores operan a través de diversos mecanismos, cada uno de los cuales influye en la síntesis de este tipo de colágeno de manera única. El ácido ascórbico, por ejemplo, es bien conocido por su papel como cofactor en la hidroxilación de los residuos de prolina y lisina, un paso crítico en la maduración de la triple hélice del colágeno. Los oligoelementos como el cobre, el manganeso y el zinc también forman parte integral de las reacciones enzimáticas que conducen a la estabilización y secreción de las fibras de colágeno maduras. El cobre, en concreto, es necesario para la acción de la lisil oxidasa, una enzima responsable de la reticulación de las moléculas de colágeno, que es vital para la formación de una matriz cartilaginosa robusta y resistente. Además, el azufre, como parte de la estructura del sulfato de condroitina, está implicado en la promoción de la formación de fibrillas de colágeno. Se cree que el silicio, otro elemento que se encuentra en la matriz del tejido conjuntivo, participa en la formación de la red de colágeno y, por tanto, puede favorecer la síntesis de colágeno de tipo II. Compuestos como el ácido hialurónico contribuyen a la creación de un entorno extracelular óptimo que facilita el correcto ensamblaje de las fibrillas de colágeno. Se sabe que los compuestos polifenólicos naturales como el resveratrol y la genisteína interactúan con las vías de señalización celular que pueden conducir a la regulación de los genes que codifican el colágeno de tipo II. Estos compuestos, junto con otros como la glucosamina y el condroitín sulfato, se asocian con el apoyo a los procesos moleculares que rigen la síntesis del colágeno de tipo II, aunque sus mecanismos exactos de acción en este contexto requerirían una exploración científica detallada para dilucidarlos por completo.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
L-Ascorbic acid, free acid | 50-81-7 | sc-202686 | 100 g | $45.00 | 5 | |
El ácido L-ascórbico sirve como cofactor necesario para la prolil-4-hidroxilasa, una enzima que hidroxila los residuos de prolina del colágeno tipo II, estabilizando así su estructura de triple hélice y favoreciendo su expresión. | ||||||
D-Glucosamine | 3416-24-8 | sc-278917A sc-278917 | 1 g 10 g | $197.00 $764.00 | ||
La glucosamina suministra sustrato para la producción de glucosaminoglicanos, lo que puede conducir a una mayor deposición de colágeno de tipo II al estimular la actividad metabólica de las células productoras de cartílago. | ||||||
Sulfur | 7704-34-9 | sc-215933 sc-215933A | 500 g 2 kg | $51.00 $158.00 | ||
El azufre, como constituyente de diversas biomoléculas como el sulfato de condroitina, puede contribuir al aumento de la expresión del colágeno de tipo II favoreciendo el ensamblaje de la matriz cartilaginosa. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
El cobre actúa como cofactor esencial de la lisil oxidasa, una enzima que cataliza la formación de enlaces cruzados en el colágeno tipo II, favoreciendo así su maduración y el fortalecimiento de la red fibrilar. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
El zinc desempeña un papel fundamental en la actividad catalítica de las proteínas de unión al ADN implicadas en la expresión génica del colágeno de tipo II, lo que conduce a una mayor síntesis de este componente vital del cartílago. | ||||||
Resveratrol | 501-36-0 | sc-200808 sc-200808A sc-200808B | 100 mg 500 mg 5 g | $60.00 $185.00 $365.00 | 64 | |
El resveratrol puede regular al alza la expresión del colágeno tipo II activando las vías de la sirtuina que promueven la supervivencia de los condrocitos y potencian la síntesis de proteínas específicas del cartílago. | ||||||
Hyaluronic acid | 9004-61-9 | sc-337865 | 10 mg | $204.00 | ||
El ácido hialurónico puede potenciar la expresión del colágeno tipo II creando una matriz hidratada en el cartílago, que favorece la función de los condrocitos y promueve los procesos anabólicos de formación del cartílago. | ||||||
Genistein | 446-72-0 | sc-3515 sc-3515A sc-3515B sc-3515C sc-3515D sc-3515E sc-3515F | 100 mg 500 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | $26.00 $92.00 $120.00 $310.00 $500.00 $908.00 $1821.00 | 46 | |
La genisteína puede inducir la expresión del colágeno tipo II estimulando las vías de señalización mediadas por receptores de estrógenos, que se sabe que intervienen en la activación transcripcional de los genes del colágeno. | ||||||
Lycopene | 502-65-8 | sc-205738 sc-205738A sc-205738B | 1 mg 5 mg 1 g | $143.00 $571.00 $6125.00 | 4 | |
El licopeno, con sus fuertes propiedades antioxidantes, puede estimular la expresión de colágeno tipo II protegiendo a los condrocitos del estrés oxidativo, que de otro modo comprometería la maquinaria celular responsable de la síntesis de colágeno. | ||||||