Date published: 2025-12-20

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COL23A1 Activateurs

Les activateurs COL23A1 courants comprennent notamment l'acide L-ascorbique, acide libre CAS 50-81-7, le sulfate de cuivre(II) CAS 7758-98-7, l'acide α-kétoglutarique CAS 328-50-7, l'acide succinique CAS 110-15-6 et le sulfate ferreux (sulfate de fer II) heptahydraté CAS 7782-63-0.

Les activateurs du collagène de type XXIII, alpha 1 (COL23A1) sont des composés qui améliorent la synthèse, les modifications post-traductionnelles et l'assemblage de la protéine COL23A1. L'acide ascorbique est essentiel pour l'hydroxylation des résidus de proline dans COL23A1, une modification vitale pour la stabilité et la fonction de la triple hélice de collagène. Le sulfate de cuivre(II) renforce l'activité de la lysyl oxydase, une enzyme nécessaire à la réticulation des fibres de collagène, contribuant ainsi à l'intégrité structurelle de COL23A1. De même, l'α-Kétoglutarate fournit le substrat nécessaire à la prolyl hydroxylase, qui modifie le COL23A1, et l'acide succinique, dans le cadre du cycle TCA, fournit l'énergie et les intermédiaires essentiels à la synthèse du collagène. Le sulfate de fer(II) et le chlorure de manganèse(II) servent de cofacteurs aux enzymes impliquées dans la modification et le traitement post-traductionnels de COL23A1, assurant ainsi sa formation et sa fonction correctes.

Les composants structurels de COL23A1, tels que la glycine, la proline, la lysine, la sérine et la thréonine, sont directement incorporés dans la protéine au cours de sa synthèse, ce qui influence la stabilité et la fonction du collagène. La glycine forme une partie importante de la triple hélice du collagène, tandis que la proline et la lysine subissent des modifications spécifiques essentielles à l'intégrité du collagène. La sérine et la thréonine sont des substrats pour la glycosylation, une modification qui affecte la structure et la fonction de COL23A1. Enfin, le sulfate de zinc contribue au processus de remodelage du collagène en servant de cofacteur pour les enzymes collagénases, influençant ainsi indirectement l'activité fonctionnelle de COL23A1 par le biais du renouvellement du collagène et du remodelage des tissus.

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