A CD38, uma glicoproteína transmembranar do tipo II, é amplamente reconhecida pelo seu papel multifacetado nos processos celulares, incluindo a sinalização de cálcio, a adesão celular e a síntese de ADP-ribose cíclica. Historicamente, a CD38 foi identificada pela primeira vez na superfície dos timócitos e, mais tarde, numa variedade de células, incluindo células B, células T e células assassinas naturais. Esta molécula funciona principalmente como uma enzima que catalisa a síntese e a hidrólise da ADP-ribose cíclica (cADPR) a partir do NAD+. O cADPR gerado actua como um mensageiro secundário para a mobilização de cálcio nas células, modulando vários processos fisiológicos. O CD38 também tem actividades de ADP-ribosil ciclase e hidrolase, o que sublinha a sua natureza enzimática multifuncional. Para além das suas funções enzimáticas, o CD38 participa na adesão e sinalização célula-a-célula, especialmente no contexto das respostas imunitárias.
Os activadores do CD38 são compostos químicos concebidos para estimular ou aumentar a atividade do CD38. Ao melhorar as funções enzimáticas do CD38, estes activadores influenciam o seu papel na sinalização do cálcio e no metabolismo do NAD+, modulando assim os eventos celulares relacionados. Dada a importância do cálcio como molécula de sinalização em vários processos celulares, a ativação controlada do CD38 pode ter impactos profundos na fisiologia celular, em particular nas células imunitárias, onde o CD38 é abundantemente expresso. A ativação do CD38 poderia também ter impacto nos níveis de NAD+, dado o papel da enzima no seu metabolismo. A compreensão dos mecanismos e dos efeitos dos activadores do CD38 é crucial para obter informações sobre o intrincado equilíbrio entre a sinalização do cálcio e a regulação da NAD+ em vários contextos celulares. A exploração dos activadores de CD38 pode oferecer uma compreensão mais profunda das diversas funcionalidades da proteína e do seu impacto na homeostase e comunicação celular.
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