La catepsina D es una proteasa aspártica lisosomal, una enzima que desempeña un papel fundamental en la degradación de las proteínas intracelulares. Los lisosomas, los orgánulos celulares donde reside la catepsina D, son responsables de la descomposición y el reciclaje de diversos sustratos dentro de la célula. La catepsina D es única en la familia de las catepsinas debido a su actividad de proteasa aspártica, mientras que la mayoría de las demás catepsinas son proteasas de cisteína. Esta enzima interviene en varios procesos fisiológicos, como la activación y degradación de enzimas, el procesamiento de hormonas y factores de crecimiento, y la descomposición de proteínas en determinadas condiciones.
Los inhibidores de la catepsina D son moléculas diseñadas para atacar específicamente y reducir la actividad enzimática de la catepsina D. Estos inhibidores suelen funcionar uniéndose al sitio activo de la enzima o alterando su conformación, impidiendo así que interactúe con sus sustratos proteicos. Dado el papel crucial de la catepsina D en el catabolismo proteico dentro del lisosoma, su inhibición puede tener profundos efectos en los procesos celulares.
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