CapZ-α1-Aktivatoren sind chemische Verbindungen, die die Funktion von CapZ-α1 über verschiedene spezifische biochemische und zelluläre Pfade verbessern können. Diese Verbindungen beeinflussen Schlüsselaspekte der Funktion des Proteins, wie z. B. seine Rolle bei der Aktinverkappung und seine Interaktion mit Kalzium-Ionen. Calmodulin, ein kalziumbindendes Botenprotein, und Kalziumchlorid, das den intrazellulären Kalziumspiegel erhöht, können die Aktivität von CapZ-α1 verstärken, indem sie seinen Übergang von einer geschlossenen zu einer offenen Konformation erleichtern, so dass es Aktinfilamente effektiver binden kann. Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphat (PIP2) und Neomycin, die PIP2 binden und sequestrieren können, könnten CapZ-α1 aus seiner Aktin-abdeckenden Position verdrängen und das Protein möglicherweise aktivieren. Jasplakinolid, das die Aktinpolymerisation fördert, könnte den Bedarf an CapZ-α1-Aktivität erhöhen, indem es die Anzahl der Aktinfilamente erhöht. Rhodamin-Phalloidin, das F-Aktin stabilisiert, könnte die CapZ-α1-Aktivität erhöhen, indem es die Zahl der freien Widerhakenenden erhöht, die Stellen, an denen CapZ-α1 seine Aktin-Capping-Funktion ausübt.
Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA), ein Aktivator der Proteinkinase C, und Spermin, das die Phosphorylierung von CapZ-α1 fördern kann, könnten möglicherweise zu einer erhöhten CapZ-α1-Aktivität durch Phosphorylierung führen, eine Modifikation, von der bekannt ist, dass sie ihre Aktin-Capping-Aktivität verstärkt. Okadainsäure, ein Inhibitor der Proteinphosphatasen 1 und 2A, könnte ebenfalls die Aktivität von CapZ-α1 durch Erhöhung seines Phosphorylierungszustands steigern. Schließlich kann der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) den PI3K/AKT-Stoffwechselweg beeinflussen und sich indirekt auf CapZ-α1 auswirken, indem er den Pool von PIP2, einem bekannten Regulator von CapZ-α1, erhöht.
Siehe auch...
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Calmodulin (human), (recombinant) | 73298-54-1 | sc-471287 | 1 mg | $232.00 | ||
Calmodulin ist ein Calcium-bindendes Botenprotein, das ubiquitär exprimiert wird. Es könnte möglicherweise die Aktivität von CapZ-α1 steigern, indem es den Wechsel von der geschlossenen zur offenen Konformation von CapZ-α1 auf Calcium-abhängige Weise erleichtert. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Jasplakinolid ist ein Cyclodepsipeptid, das die Aktinpolymerisation fördert. Indem es die Anzahl der Aktinfilamente erhöht, könnte es logischerweise den Bedarf an CapZ-α1-Aktivität steigern. | ||||||
Calcium chloride anhydrous | 10043-52-4 | sc-207392 sc-207392A | 100 g 500 g | $65.00 $262.00 | 1 | |
Calcium Chlorid kann den intrazellulären Calciumspiegel erhöhen. Da die Aktivität von CapZ-α1 durch Kalzium reguliert wird, kann ein erhöhter Kalziumspiegel möglicherweise die Aktivität von CapZ-α1 verstärken. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
PMA ist ein Aktivator der Proteinkinase C, die CapZ-α1 phosphorylieren könnte, was möglicherweise zu einer Erhöhung der CapZ-α1-Aktivität führt. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
Okadainsäure ist ein potenter Inhibitor der Proteinphosphatasen 1 und 2A. Die Hemmung dieser Phosphatasen könnte möglicherweise zu einer Erhöhung des Phosphorylierungszustands von CapZ-α1 führen und dessen Aktivität steigern. | ||||||
Neomycin sulfate | 1405-10-3 | sc-3573 sc-3573A | 1 g 5 g | $26.00 $34.00 | 20 | |
Neomycin kann PIP2 binden und sequestrieren, wodurch CapZ-α1 möglicherweise von seinem Aktin-abdeckenden Ort verdrängt und das Protein aktiviert wird. | ||||||
Spermine | 71-44-3 | sc-212953A sc-212953 sc-212953B sc-212953C | 1 g 5 g 25 g 100 g | $60.00 $192.00 $272.00 $883.00 | 1 | |
Spermin kann möglicherweise die Aktivität von CapZ-α1 erhöhen, indem es die Phosphorylierung von CapZ-α1 fördert, was seine Aktin-Capping-Aktivität steigert. |