β3Gn-T5 Attivatori

Gli attivatori β3Gn-T5 comuni includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, forskolina CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, (-)-Epigallocatechina gallato CAS 989-51-5, acido N-acetilneuraminico CAS 131-48-6 e Uridina 5'-difosfoglucosio sale disodico da Saccharomyces cerevisiae CAS 28053-08-9.

La β3Gn-T5, o Beta-1,3-N-acetilglucosaminiltransferasi 5, è un enzima che svolge un ruolo critico nella biosintesi delle glicoproteine. Appartiene alla famiglia delle glicosiltransferasi, responsabili della formazione di legami glicosidici tra le unità saccaridiche, contribuendo così all'elaborato processo di assemblaggio degli oligosaccaridi sulle glicoproteine e sui glicolipidi.L'attività funzionale della β3Gn-T5 comporta l'aggiunta specifica di residui di N-acetilglucosamina (GlcNAc) alla catena oligosaccaridica in crescita sulle glicoproteine. L'enzima catalizza il trasferimento di GlcNAc in un legame β1-3 a un substrato, che tipicamente contiene un residuo terminale di galattosio. Questa reazione è essenziale per l'allungamento delle catene di poli-N-acetilactosammina, che si trovano in varie strutture complesse di carboidrati.La β3Gn-T5 è codificata dal nome del gene B3GNT5, localizzato sul cromosoma umano 19p13,3. L'enzima ha una topologia di membrana di tipo II, con una breve coda citoplasmatica N-terminale, un dominio transmembrana e un dominio catalitico C-terminale che risiede nel lume dell'apparato di Golgi, il sito cellulare in cui avviene prevalentemente la glicosilazione.

Il processo di glicosilazione mediato dalla β3Gn-T5 non è una semplice modifica post-traduzionale, ma è fondamentale per il corretto ripiegamento, la stabilità e la funzione di molte proteine. Le glicoproteine con catene oligosaccaridiche corrette sono coinvolte in una pletora di processi biologici, tra cui la segnalazione cellulare, l'adesione cellulare, la risposta immunitaria e la modulazione dell'emivita delle proteine in circolo. Le alterazioni dell'attività della β3Gn-T5 possono avere conseguenze biologiche significative, in quanto i difetti di glicosilazione sono collegati a una varietà di malattie, tra cui i disordini congeniti della glicosilazione (CDG), le malattie autoimmuni e il cancro. La comprensione dei substrati specifici e dei meccanismi di regolazione della β3Gn-T5 è quindi importante per chiarire il ruolo fisiopatologico dei modelli di glicosilazione nella salute e nella malattia.