Os inibidores químicos da dipeptidilpeptidase 6 podem exercer os seus efeitos inibitórios através de várias vias, visando enzimas-chave e cinases que regulam a atividade e a função da proteína. A aloisoleucina interfere com a modulação da dipeptidilpeptidase 6 ao competir com a isoleucina, que é importante para a estabilização do complexo proteico. A luteolina e a queleritrina têm como alvo a proteína quinase C, uma quinase que participa nos processos de fosforilação essenciais para a correcta localização e expressão funcional da dipeptidilpeptidase 6. Do mesmo modo, a quercetina e a genisteína exercem os seus efeitos inibitórios tendo como alvo a caseína quinase II e as tirosina quinases, respetivamente, que estão envolvidas em cascatas de fosforilação que influenciam a atividade da dipeptidilpeptidase 6. A estaurosporina também desempenha um papel na inibição das cinases responsáveis pela fosforilação da dipeptidilpeptidase 6, alterando assim a sua atividade.
Para além destes inibidores, o galato de epigalocatequina actua sobre as fosfatases que modulam o estado de fosforilação da dipeptidilpeptidase 6, afectando assim a função da proteína. A harmina, ao inibir a monoamina oxidase A, pode alterar as vias de sinalização que estão associadas à regulação da dipeptidilpeptidase 6. O LY294002 e o PD98059 seguem um caminho diferente, visando as vias PI3K/AKT e MAPK/ERK, respetivamente. Ao inibir a PI3K, o LY294002 pode alterar a sinalização a jusante que tem impacto na atividade da dipeptidilpeptidase 6. A inibição da MEK pelo PD98059 na via MAPK/ERK traduz-se numa alteração da fosforilação e da atividade da dipeptidilpeptidase 6. Por último, a PP2 e a Sanguinarina contribuem para a inibição ao visarem as cinases da família Src e as tirosina cinases da família Src, respetivamente, que desempenham um papel crítico nas vias de sinalização que afectam a atividade da dipeptidilpeptidase 6. Estes inibidores químicos, através dos seus mecanismos distintos mas convergentes, orquestram uma inibição multifacetada da dipeptidilpeptidase 6, impedindo assim o seu papel funcional na célula.
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