Aminopeptidase B Inhibitoren

Gängige Aminopeptidase B Inhibitors sind unter underem Arphamenine B CAS 144110-38-3, Bestatin CAS 58970-76-6, Bestatin hydrochloride CAS 65391-42-6, Puromycin CAS 53-79-2 und CHR 2797 CAS 238750-77-1.

Aminopeptidase-B-Inhibitoren umfassen mehrere chemische Klassen, die von direkten Enzymhemmern bis hin zu solchen reichen, die peripherer wirken, indem sie die Betriebsumgebung des Enzyms verändern. Direkte Inhibitoren wie Bestatin, Amastatin und Actinonin wirken, indem sie sich an das aktive Zentrum von Aminopeptidase B binden. Dadurch wird die Fähigkeit des Enzyms, Peptidbindungen zu hydrolysieren, insbesondere bei der Entfernung basischer Aminosäuren aus Peptiden, beeinträchtigt. Diese Chemikalien entfalten ihre Wirkung ohne Zwischenschritte und sorgen für eine sofortige Hemmung. Metallchelatbildner wie EDTA und Phenanthrolin wirken, indem sie Metallionen binden, die für die katalytische Aktivität des Enzyms von entscheidender Bedeutung sind. Auf diese Weise führen diese Mittel zu einer direkten Hemmung der Enzymfunktion und beeinflussen dessen Rolle bei der Aminosäuremodifikation.

Andere Inhibitoren wie Leupeptin und PMSF beeinflussen die Verfügbarkeit von Substraten, auf die Aminopeptidase B einwirkt. Diese Chemikalien hemmen Serin- und Cysteinproteasen, die in der proteolytischen Kaskade stromaufwärts liegen und schließlich Substrate für Aminopeptidase B bereitstellen. Puromycin und Chloroquin wirken über einen anderen Mechanismus. Puromycin hemmt die Proteinsynthese auf ribosomaler Ebene und reduziert so die Anzahl der Peptidsubstrate, auf die Aminopeptidase B einwirken kann. Chloroquin unterbricht die endosomale Ansäuerung, wodurch sich die intrazellulären pH-Bedingungen ändern könnten, unter denen Aminopeptidase B optimal arbeitet. Dies stellt eine indirekte Modulation der Enzymfunktion dar, indem das zelluläre Milieu auf Bedingungen umgestellt wird, die für seine Aktivität weniger günstig sind.