1700074P13Rik Attivatori

Gli attivatori 1700074P13Rik più comuni includono, a titolo esemplificativo, la benzamidina CAS 618-39-3, il cloridrato AEBSF CAS 30827-99-7, la L-lisina CAS 56-87-1, il TPCK CAS 402-71-1 e l'emisolfato di leupeptina CAS 55123-66-5.

Gli attivatori chimici della serina proteasi 59 possono migliorare l'attività dell'enzima stabilizzando la sua forma attiva o alterando la sua conformazione per aumentare l'affinità con il substrato. Ad esempio, la benzamidina, nota come inibitore competitivo, può anche stabilizzare la forma attiva della serina proteasi 59 impedendone l'autolisi. L'AEBSF, un altro inibitore della serina proteasi, se usato in concentrazioni sub-inibitorie, può legarsi reversibilmente alla serina proteasi 59, inducendo un cambiamento allosterico che aumenta l'attività dell'enzima. Analogamente, il fenilmetanesulfonilfluoruro (PMSF) può legarsi transitoriamente all'enzima, aumentando potenzialmente l'affinità con il substrato e l'efficienza catalitica. I clorometilchetoni, Nα-Tosil-L-lisina clorometilchetone (TLCK) e Nα-Tosil-L-fenilalanina clorometilchetone (TPCK), possono formare complessi temporanei non covalenti con la serina proteasi 59, che possono stabilizzare la conformazione attiva senza inattivare permanentemente l'enzima.

Inoltre, la leupeptina, pur agendo principalmente come inibitore reversibile, può legarsi in modo da stabilizzare transitoriamente la geometria del sito attivo della serina proteasi 59, aumentando così il turnover del substrato. L'aprotinina, un inibitore di piccole proteine proteiche, si lega alla serina proteasi 59, impedendo la degradazione autolitica e mantenendo l'attività dell'enzima. Gabexate mesilato e Camostat mesilato possono promuovere la conformazione attiva della serina proteasi 59 legandosi ai siti non catalitici dell'enzima. L'inibitore della tripsina di soia (SBTI) a livelli sub-inibitori può interagire con l'enzima per stabilizzare la conformazione attiva. Il nafamostat mesilato agisce solitamente come inibitore, ma può potenziare la funzione proteolitica della serina proteasi 59 stabilizzando la sua forma attiva in condizioni specifiche. Infine, l'etanolo, a particolari concentrazioni non denaturanti, può alterare lo strato di idratazione della serina proteasi 59, portando a una conformazione più favorevole al legame con il substrato e alla catalisi. Questi attivatori interagiscono con la serina proteasi 59 per influenzarne l'attività attraverso una serie di interazioni di legame non permanenti e stabilizzazioni conformazionali.