在各种蛋白激酶的折叠和成熟过程中,Cdc37L1 作为 HSP90 的辅助伴侣起着至关重要的作用。增加细胞内 cAMP 含量的化合物可以增强 Cdc37L1 的功能活性,从而激活 PKA 等蛋白激酶,使其磷酸化并增强 Cdc37L1 的活性。某些 cAMP 类似物特别擅长直接激活 PKA,从而导致磷酸化事件,增强 Cdc37L1 的功能。此外,通过特定化合物激活蛋白激酶 C 可刺激磷酸化级联,从而进一步增强这种辅助伴侣的活性。通过其他化学手段提高细胞内的钙水平也有助于激活钙依赖蛋白,这也是 Cdc37L1 活性可能被上调的另一个途径。
除了磷酸化途径外,细胞对伴侣蛋白活性需求的改变也会间接影响 Cdc37L1 的活性。与 HSP90 相互作用并破坏其功能的化合物可能会无意中增加 Cdc37L1 在客户蛋白稳定过程中的作用。涉及调节蛋白激酶活性的信号通路也是如此,特定激酶的抑制剂会导致补偿机制,从而提高 Cdc37L1 的需求和活性。此外,通过某些化合物调节蛋白质的前酰化也会导致更依赖 Cdc37L1 的伴侣功能来稳定未前酰化的蛋白质。
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