Date published: 2025-9-7

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VAMP-3 Anticorpo (E-10): sc-514843

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  • VAMP-3 Anticorpo E-10é um anticorpo monoclonal produzido em camundongo IgM κ, citado em 5 publicações, fornecido em 200 µg/ml
  • específico para um epítopo mapeado entre os aminoácidos2-16 no N-terminus de VAMP-3 de human origem
  • recomendado para a detecção de VAMP-3 de mouse, rat e human origem em
  • Entre em contato conosco e receba GRATUITAMENTE um amostra de 10 µg de VAMP-3 (E-10): sc-514843.
  • O m-IgGκ BP-HRP é o reagente de deteção secundário preferido para o anticorpo VAMP-3 (E-10) para aplicações WB. Este reagente é agora oferecido num pacote com o anticorpo VAMP-3 (E-10)(ver informações de encomenda abaixo). Para mais conjugados m-IgGκ BP, ver a nossa lista completa de Proteínas de Ligação IgG de Rato.

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O anticorpo VAMP-3 (E-10) é um anticorpo IgM monoclonal de ratinho que detecta o VAMP-3 em amostras de ratinho, rato e humano através de aplicações como western blotting (WB), imunoprecipitação (IP), imunofluorescência (IF) e ensaio de imunoabsorção enzimática (ELISA). O anticorpo anti-VAMP-3 (E-10) está disponível numa forma não conjugada, permitindo uma utilização experimental versátil. A VAMP-3, também conhecida como celubrevina, é um membro da família das proteínas de membrana associadas a vesículas (VAMP), que desempenha um papel crucial na regulação do tráfico de vesículas e da exocitose. A VAMP-3 está principalmente localizada nas membranas das vesículas secretoras e é essencial para a fusão destas vesículas com as membranas alvo, um processo vital para a libertação de neurotransmissores e a secreção de hormonas. A VAMP-3 funciona particularmente nas células beta pancreáticas, onde a VAMP-3 está envolvida na libertação de insulina mediada pelo cálcio, influenciando assim a homeostase da glicose. Além disso, o VAMP-3 interage com as proteínas associadas aos sinaptossomas (SNAPs) e com a sintaxina, formando um complexo que é fundamental para o acoplamento e a fusão de vesículas, realçando a importância do VAMP-3 na comunicação celular e na regulação metabólica. A capacidade do VAMP-3 para facilitar a translocação do GLUT4 para a superfície celular nos adipócitos sublinha ainda mais o papel do VAMP-3 na sinalização da insulina e na captação de glucose, tornando o VAMP-3 um interveniente fundamental nos processos metabólicos.

Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.

Alexa Fluor® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA

LI-COR® e Odyssey® são marcas registadas da LI-COR Biosciences

Referencias do VAMP-3 Anticorpo (E-10):

  1. O silenciamento de VAMP3 inibe a migração celular e a adesão mediada por integrinas.  |  Luftman, K., et al. 2009. Biochem Biophys Res Commun. 380: 65-70. PMID: 19159614
  2. SNAP-23 e VAMP-3 contribuem para a libertação de IL-6 e TNFα de uma linha celular de sarcoma sinovial humano.  |  Boddul, SV., et al. 2014. FEBS J. 281: 750-65. PMID: 24373201
  3. As vesículas VAMP3 dos astrócitos sofrem um ciclo independente de Ca2+ e modulam o tráfico de transportadores de glutamato.  |  Li, D., et al. 2015. J Physiol. 593: 2807-32. PMID: 25864578
  4. VAMP3 e SNAP23 como Alvos Potenciais para Prevenir a Formação de Trombos Acelerada por Fluxo Perturbado.  |  Zhu, JJ., et al. 2020. Front Cell Dev Biol. 8: 576826. PMID: 33224946
  5. O VAMP-2 e a celubrevina são expressos nas células beta pancreáticas e são essenciais para a secreção de insulina induzida por Ca(2+), mas não por GTP gama S.  |  Regazzi, R., et al. 1995. EMBO J. 14: 2723-30. PMID: 7796801
  6. Ligação da sinaptobrevina à sinaptofisina: um potencial mecanismo de controlo da máquina de fusão exocitótica.  |  Edelmann, L., et al. 1995. EMBO J. 14: 224-31. PMID: 7835333
  7. O complexo do núcleo sináptico de sinaptobrevina, sintaxina e SNAP25 forma um local de ligação alfa-SNAP de alta afinidade.  |  McMahon, HT. and Südhof, TC. 1995. J Biol Chem. 270: 2213-7. PMID: 7836452
  8. Complexo de fusão da membrana da vesícula sináptica: ação das neurotoxinas clostridiais na sua montagem.  |  Hayashi, T., et al. 1994. EMBO J. 13: 5051-61. PMID: 7957071
  9. Um papel para a sinaptotagmina (p65) na exocitose regulada.  |  Elferink, LA., et al. 1993. Cell. 72: 153-9. PMID: 8422678
  10. A clivagem da proteína de membrana associada a vesículas (VAMP)-2 e da celubrevina em vesículas contendo GLUT4 inibe a translocação de GLUT4 em adipócitos 3T3-L1.  |  Tamori, Y., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 220: 740-5. PMID: 8607835
  11. A sintaxina 4, VAMP2 e/ou VAMP3/celubrevina são receptores SNAP de membrana e vesícula alvo funcionais para a translocação de GLUT4 estimulada pela insulina em adipócitos.  |  Olson, AL., et al. 1997. Mol Cell Biol. 17: 2425-35. PMID: 9111311
  12. Organização estrutural do complexo do núcleo da exocitose sináptica.  |  Lin, RC. and Scheller, RH. 1997. Neuron. 19: 1087-94. PMID: 9390521

Informacoes sobre ordens

Nome do ProdutoNumero de CatalogoUNIDPrecoQdeFAVORITOS

VAMP-3 Anticorpo (E-10)

sc-514843
200 µg/ml
$316.00

Pacote do VAMP-3 (E-10): m-IgGκ BP-HRP

sc-524860
200 µg Ab, 40 µg BP
$354.00

VAMP-3 (E-10) peptídeo neutralizante

sc-514843 P
100 µg/0.5 ml
$68.00