VAMP-1/2 Anticorpo (4E240): sc-58309

Pensou-se inicialmente que as sintaxinas eram proteínas de acoplamento, mas mais recentemente foram classificadas como proteínas de ancoragem que se fixam às superfícies citoplasmáticas das membranas celulares. Foi demonstrado que as sintaxinas se ligam a várias proteínas envolvidas na exocitose, incluindo VAMPs (proteínas de membrana associadas a vesículas), NSF (fator sensível à N-etilmaleimida), SNAP 25 (proteína de 25 kDa associada a sinaptossomas), SNAPs (proteínas solúveis de ligação NSF) e sinaptotagmina. As VAMPs, também designadas sinaptobrevinas, incluindo VAMP-1 e VAMP-2, e a sinaptotagmina, uma proteína que pode funcionar como inibidora da exocitose, são proteínas vesiculares. As SNAPs, incluindo a- e γ-SNAP, são proteínas citoplasmáticas que se ligam a um complexo recetor de membrana composto por VAMP, SNAP 25 e sintaxina. As SNAPs medeiam a ligação à membrana da NSF, que é essencial para as reacções de fusão da membrana. Uma proteína adicional designada sinaptofisina pode regular a exocitose, competindo com a SNAP 25 e as sintaxinas pela ligação ao VAMP.

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Referencias do VAMP-1/2 Anticorpo (4E240):

1. O papel da sinaptobrevina1/VAMP1 na libertação de neurotransmissores desencadeada por Ca2+ na junção neuromuscular do rato.  |  Liu, Y., et al. 2011. J Physiol. 589: 1603-18. PMID: 21282288
2. Substratos estruturais e funcionais da toxina tetânica num modelo animal de epilepsia do lobo temporal.  |  Ferecskó, AS., et al. 2015. Brain Struct Funct. 220: 1013-29. PMID: 24442865
3. Distribuição de SNAP25, VAMP1 e VAMP2 em núcleos cerebelares profundos maduros e em desenvolvimento após administração de estrogénio.  |  Manca, P., et al. 2014. Neuroscience. 266: 102-15. PMID: 24534378
4. A sinalização Calcineurina/NFAT reprime os genes Vamp1 e Vamp2 através de um mecanismo dependente de PMCA durante a secreção de dopamina por células de Feocromocitoma.  |  Kosiorek, M., et al. 2014. PLoS One. 9: e92176. PMID: 24667359
5. Variações de sequência generalizadas em VAMP1 nos vertebrados sugerem uma potencial pressão selectiva das neurotoxinas botulínicas.  |  Peng, L., et al. 2014. PLoS Pathog. 10: e1004177. PMID: 25010769
6. A VAMP2 está implicada na secreção de anticorpos por células plasmáticas humanas e pode ser substituída por outras sinaptobrevinas.  |  Gómez-Jaramillo, L., et al. 2018. Cell Mol Immunol. 15: 353-366. PMID: 27616736
7. VAMP2 insensível ao tétano restaura diferencialmente a fusão de vesículas sinápticas e de núcleo denso em neurónios tratados com neurotoxina do tétano.  |  Hoogstraaten, RI., et al. 2020. Sci Rep. 10: 10913. PMID: 32616842
8. Os VAMPs sensíveis à toxina do tétano são necessários para a exocitose do grânulo cortical em oócitos de rato.  |  de Paola, M., et al. 2021. Exp Cell Res. 405: 112629. PMID: 34023392
9. As proteases intramembranares SPPL2a e SPPL2b regulam a homeostase de proteínas SNARE selecionadas.  |  Ballin, M., et al. 2023. FEBS J. 290: 2320-2337. PMID: 36047592
10. Isolamento e caraterização de um recetor Rab e VAMP2 duplamente prenilado.  |  Martincic, I., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 26991-8. PMID: 9341137

O anticorpo VAMP-2 preferido é o Anticorpo VAMP-2 (3E5): sc-69706.