transferrin Anticorpo (D-9): sc-365871

O anticorpo de transferrina (D-9) é um anticorpo de transferrina monoclonal de camundongo IgG1 λ (também designado anticorpo de proteína de ligação a granulócitos/pólen (GPBP), anticorpo TFQTL1, anticorpo de glicoproteína de transferrina de 76,5 kDa, anticorpo de glicoproteína de transporte de ferro (Fe) ou anticorpo de apotransferrina) que detecta a proteína transferrina de origem humana por WB, IP, IF, IHC(P) e ELISA. O anticorpo de transferrina (D-9) está disponível na forma de anticorpo antitransferrina não conjugado, bem como em várias formas conjugadas de anticorpo antitransferrina, incluindo agarose, HRP, PE, FITC e vários conjugados Alexa Fluor®. O ferro (Fe) é um mineral de controle metabólico rigoroso e um fator de crescimento presente em todas as células vivas. O ferro não ligado à hemoglobina dos eritrócitos é transportado pela transferrina (Tf), a proteína de transporte de ferro do soro dos vertebrados. A proteína transferrina contém dois domínios homólogos, cada um deles com um local de ligação protéica ao ferro. A maior parte da transferrina é sintetizada no fígado e secretada no sangue, mas também é produzida em quantidades menores no testículo e no cérebro, bem como nos oligodendrócitos, onde a transferrina é um marcador precoce da diferenciação dos oligodendrócitos. A partir do sangue, a transferrina é internalizada por eritroblastos e reticulócitos ao se ligar ao receptor de transferrina (TfR), também designado CD71, por meio de um sistema de poços e vesículas revestidos. Após a liberação do Fe, a transferrina é devolvida ao meio extracelular, onde pode ser reutilizada. Defeitos no gene da transferrina resultam em atransferrinemia, um distúrbio autossômico recessivo raro caracterizado por anemia microcítica e carga de ferro.

Alexa Fluor^® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA

LI-COR^® e Odyssey^® são marcas registadas da LI-COR Biosciences

Referencias do transferrin Anticorpo (D-9):

1. O splicing alternativo impede a secreção de transferrina durante a diferenciação de uma linha celular de oligodendrócitos humanos.  |  de Arriba Zerpa, GA., et al. 2000. J Neurosci Res. 61: 388-95. PMID: 10931525
2. Caracterização molecular de um caso de atransferrinemia.  |  Beutler, E., et al. 2000. Blood. 96: 4071-4. PMID: 11110675
3. Ferro sérico, saturação de transferrina, ferritina e dados dietéticos na degenerescência macular relacionada com a idade.  |  Richer, S., et al. 2002. Am J Ther. 9: 25-8. PMID: 11782816
4. Regulação da expressão do gene da transferrina.  |  Zakin, MM. 1992. FASEB J. 6: 3253-8. PMID: 1426763
5. [Expressão e libertação extracelular de receptores de transferrina na eritropoiese.]  |  Kohgo, Y., et al. 1991. Rinsho Ketsueki. 32: 580-6. PMID: 1890732
6. Glicosilação da transferrina em hipoxia.  |  Regoeczi, E., et al. 1991. Biochem Cell Biol. 69: 239-44. PMID: 2054155
7. Peroxidação lipídica dependente da transferrina.  |  Saito, M., et al. 1986. J Free Radic Biol Med. 2: 99-105. PMID: 3029212
8. Captação e metabolismo do ferro pelos hepatócitos.  |  Morgan, EH. and Baker, E. 1986. Fed Proc. 45: 2810-6. PMID: 3533647
9. Captação de ferro celular mediada pela transferrina.  |  Irie, S. and Tavassoli, M. 1987. Am J Med Sci. 293: 103-11. PMID: 3551609
10. Transferrina humana: caraterização do cDNA e localização cromossómica.  |  Yang, F., et al. 1984. Proc Natl Acad Sci U S A. 81: 2752-6. PMID: 6585826
11. A estrutura primária da transferrina do soro humano. As estruturas de sete fragmentos de brometo de cianogénio e a montagem da estrutura completa.  |  MacGillivray, RT., et al. 1983. J Biol Chem. 258: 3543-53. PMID: 6833213
12. Estrutura e função da transferrina.  |  Aisen, P. and Brown, EB. 1975. Prog Hematol. 9: 25-56. PMID: 766075

Os anticorpos monoclonais para alvos proteicos de mamíferos e não-mamíferos representam essencialmente todos os alvos cobertos por anticorpos policlonais. Mais de 8.300 dos nossos anticorpos são oferecidos como conjugados ImmunoCruz^®, o que elimina a necessidade de um anticorpo secundário.

Os anticorpos da Santa Cruz Biotechnology têm mais de 360.000 citações em pesquisas. O anticorpo Anti-transferrin Antibody (D-9) tem 9 citações numa variedade de publicações científicas.

Os anticorpos primários como o Anti-transferrin Antibody (D-9) para proteínas-alvo de mamíferos são recomendados para a deteção de uma série de espécies de mamíferos, principalmente de ratazanas, ratos e humanos. Muitos anticorpos de mamíferos são também ideais para a investigação veterinária e reactivos com alvos proteicos ovinos, suínos, caprinos, felinos, caninos, bovinos e equinos. Os anticorpos monoclonais primários da Santa Cruz Biotechnology são adequados para aplicações de investigação laboratorial e não se destinam a utilização diagnóstica ou terapêutica.

transferrin Especificações do anticorpo (D-9)

Nome alternativo do produto: TF (transferrin)

Nome do Clone do Produto: D-9

Classificação: Acorpo Primário

Clonalidade: Anticorpo monoclonal

Isótipo do anticorpo: IgG₁ lambda light chain

Aminoácidos: 326-390

Alvo de Epitopo: transferrin

Espécie de Epítopo: human

Reatividade/Deteção do Produto: transferrin

Reatividade/Deteção de Espécies: human

Reatividade Adicional de Mamíferos: N/A

Reatividade Adicional de Não-Mamíferos: N/A

Aplicações: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Informações sobre o tratamento: Each vial contains 200 µg IgG₁ lambda light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citações de pesquisa: 9 citações em várias publicações científicas

Conjugados/Formas disponíveis para o Anticorpo transferrin (D-9): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin