Date published: 2025-11-6

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Suc-Ala-Glu-Pro-Phe-pNA (CAS 128802-76-6)

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Numero VAT:
128802-76-6
Peso Molecular:
682.69
Separar por Funcao:
C32H38N6O11
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
* Refere-se a Certificado de Análise para data especifica de lotes (incluindo-se o conteúdo de agua).

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O Suc-Ala-Glu-Pro-Phe-pNA é um peptídeo sintético utilizado principalmente como substrato cromogênico em ensaios enzimáticos para estudar a atividade e a especificidade de proteases, particularmente aquelas envolvidas na divisão de ligações peptídicas. Esse composto apresenta uma sequência exclusiva de aminoácidos - Ala (alanina), Glu (ácido glutâmico), Pro (prolina) e Phe (fenilalanina) - ligados a um grupo p-nitroanilida (pNA), que serve como cromóforo. Após a divisão proteolítica, especificamente na ligação Phe-pNA, a porção de p-nitroanilina é liberada, levando a um aumento mensurável na absorbância em um comprimento de onda específico, normalmente em torno de 405 nm. Essa propriedade torna a Suc-Ala-Glu-Pro-Phe-pNA uma ferramenta inestimável em pesquisas bioquímicas para quantificar a atividade da protease, compreender a especificidade da protease e selecionar inibidores de protease. Sua aplicação se estende por vários campos, incluindo enzimologia, bioquímica e biologia molecular, facilitando a compreensão dos mecanismos de ação das proteases e suas funções nos processos fisiológicos e patológicos.


Suc-Ala-Glu-Pro-Phe-pNA (CAS 128802-76-6) Referencias

  1. Eliminação de vários domínios carboxi-terminais da proteinase SK11 de Lactococcus lactis: efeitos na atividade, especificidade e estabilidade da enzima truncada.  |  Bruinenberg, PG., et al. 2000. Appl Environ Microbiol. 66: 2859-65. PMID: 10877779
  2. O isóstomo de fosfoSer-cis-Pro bloqueado conformacionalmente inibe Pin1 23 vezes melhor do que o isóstomo de fosfoSer-trans-Pro.  |  Wang, XJ., et al. 2004. J Am Chem Soc. 126: 15533-42. PMID: 15563182
  3. A peptidil-prolyl isomerase Pin1 regula a estabilidade do mRNA do fator estimulador de colónias de granulócitos-macrófagos em eosinófilos activados.  |  Shen, ZJ., et al. 2005. Nat Immunol. 6: 1280-7. PMID: 16273101
  4. Especificidades do substrato das actividades de peptidil prolyl cis-trans isomerase da ciclofilina e da proteína de ligação FK-506: evidência da existência de uma família de enzimas distintas.  |  Harrison, RK. and Stein, RL. 1990. Biochemistry. 29: 3813-6. PMID: 1693856
  5. Termodinâmica da ligação de fosfopeptídeos à peptidil prolyl cis/trans isomerase humana Pin1.  |  Daum, S., et al. 2006. Biochemistry. 45: 12125-35. PMID: 17002312
  6. Aril indanil cetonas: inibidores eficazes da peptidil prolyl cis/trans isomerase Pin1 humana.  |  Daum, S., et al. 2006. Angew Chem Int Ed Engl. 45: 7454-8. PMID: 17048295
  7. Base estrutural para a inibição de alta afinidade do péptido Pin1 humano.  |  Zhang, Y., et al. 2007. ACS Chem Biol. 2: 320-8. PMID: 17518432
  8. Sobre o benefício da bivalência nas interacções peptídeo ligando/pin1.  |  Daum, S., et al. 2007. J Mol Biol. 374: 147-61. PMID: 17931657
  9. Uma biblioteca de péptidos fluorescentes para explorar as especificidades do substrato das prolil isomerases.  |  Zoldák, G., et al. 2009. Biochemistry. 48: 10423-36. PMID: 19785464
  10. Pin1 e PKMzeta controlam sequencialmente a síntese de proteínas dendríticas.  |  Westmark, PR., et al. 2010. Sci Signal. 3: ra18. PMID: 20215645
  11. Os parasitas Theileria segregam uma prolil isomerase para manter a transformação dos leucócitos do hospedeiro.  |  Marsolier, J., et al. 2015. Nature. 520: 378-82. PMID: 25624101
  12. Um inibidor peptídico bicíclico seletivo, permeável às células e não fosforilado contra a peptidil-prolil-isomerase Pin1.  |  Jiang, B. and Pei, D. 2015. J Med Chem. 58: 6306-12. PMID: 26196061
  13. Descoberta de novos derivados de selénio como inibidores de Pin1 através de um rastreio de elevado rendimento.  |  Subedi, A., et al. 2016. Biochem Biophys Res Commun. 474: 528-533. PMID: 27120460
  14. O imazametabenz inibe a proliferação, migração e invasão das células do cancro da mama humano através da combinação com Pin1.  |  Liu, C., et al. 2017. Mol Med Rep. 15: 3210-3214. PMID: 28350086
  15. A Prolyl-Isomerase Pin1 controla as principais funções dos neutrófilos induzidas pelo fMLP.  |  Bedouhene, S., et al. 2021. Biomedicines. 9: PMID: 34572316

Informacoes sobre ordens

Nome do ProdutoNumero de CatalogoUNIDPrecoQdeFAVORITOS

Suc-Ala-Glu-Pro-Phe-pNA, 5 mg

sc-472004
5 mg
$200.00