PRX Anticorpo (H-10): sc-373962

A família da peroxirredoxina (PRX) compreende seis proteínas antioxidantes, PRX I, II, III, IV, V e VI, que protegem as células das espécies reativas de oxigênio (ROS), impedindo a oxidação de enzimas catalisada por metais. As proteínas PRX utilizam principalmente a tioredoxina como doadora de elétrons para a antioxidação, embora sejam bastante promíscuas em relação ao substrato de hidroperóxido. Além da proteção contra ROS, as peroxirredoxinas também estão envolvidas na proliferação, diferenciação e expressão gênica das células. As PRX I, II, IV e VI apresentam localização citoplasmática difusa, enquanto as PRX III e V apresentam localização mitocondrial distinta. O gene humano PRX I codifica uma proteína que é expressa em vários tecidos, incluindo fígado, rim, testículo, pulmão e sistema nervoso. A PRX II é expressa no testículo, enquanto a PRX III apresenta expressão no pulmão. As PRX I, II e III são superexpressas no câncer de mama e podem estar envolvidas em seu desenvolvimento ou progressão. Os níveis de proteína suprarregulados de PRX I e II na doença de Alzheimer (DA) e na síndrome de Down (SD) indicam o envolvimento de PRX I e II em sua patogênese. O gene humano PRX IV é abundantemente expresso em muitos tecidos. A PRX IV existe como uma proteína precursora, que só é detectada no testículo, e uma forma secretada processada. A PRX V também existe em duas formas, denominadas longa e curta. Assim como a PRX IV, a forma longa da PRX V é altamente expressa nos testículos. A forma curta da PRX V é mais amplamente expressa, com alta expressão no fígado, rim, coração e pulmão. A PRX VI, uma peroxirredoxina 1-Cys (também conhecida como proteína antioxidante 2 ou AOP2), é altamente expressa na maioria dos tecidos, principalmente nas células epiteliais. Localizada no citosol celular, a PRX VI funciona independentemente de outras peroxirredoxinas e proteínas antioxidantes, especializando-se na defesa antioxidante, no metabolismo de fosfolipídios do pulmão e na proteção de queratinócitos contra a morte celular induzida por espécies reativas de oxigênio.

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Referencias do PRX Anticorpo (H-10):

1. Distribuição da atividade da hidroperóxido redutase ligada à Prx entre microrganismos.  |  Takeda, K., et al. 2004. Biosci Biotechnol Biochem. 68: 20-7. PMID: 14745159
2. Expressão das isoformas de peroxirredoxina humana em resposta à carcinogénese cervical.  |  Kim, K., et al. 2009. Oncol Rep. 21: 1391-6. PMID: 19424615
3. Os insultos excitotóxicos levam à hiperoxidação da peroxirredoxina.  |  Léveillé, F., et al. 2009. Oxid Med Cell Longev. 2: 110-3. PMID: 20357934
4. Propriedades moleculares e funcionais de três isótipos diferentes de peroxirredoxina em couve chinesa.  |  Kim, SY., et al. 2012. Mol Cells. 33: 27-33. PMID: 22228209
5. [A peroxirredoxina desencadeia a inflamação pós-isquémica].  |  Yoshimura, A., et al. 2013. Seikagaku. 85: 179-86. PMID: 23631313
6. A atividade da peroxiredoxina é um importante marco da fertilidade masculina.  |  Ryu, DY., et al. 2017. Sci Rep. 7: 17174. PMID: 29215052
7. Ativação da chaperona e ligação do cliente de uma peroxiredoxina 2-cisteína.  |  Teixeira, F., et al. 2019. Nat Commun. 10: 659. PMID: 30737390
8. Proteínas de peroxirredoxina como blocos de construção para a nanotecnologia.  |  Conroy, F. and Yewdall, NA. 2020. Methods Mol Biol. 2073: 39-54. PMID: 31612435
9. Monitorização em tempo real da dinâmica de oligomerização da peroxiredoxina em células vivas.  |  Pastor-Flores, D., et al. 2020. Proc Natl Acad Sci U S A. 117: 16313-16323. PMID: 32601209
10. Especificidade da Sulfiredoxina Humana para o Estado Oligomérico Redutor e Peroxiredoxina.  |  Forshaw, TE., et al. 2021. Antioxidants (Basel). 10: PMID: 34208049

O anticorpo PRX preferido é o Anticorpo PRX (B-11): sc-137222.