PRKCDBP Anticorpo (8D3): sc-293329

O Anticorpo PRKCDBP (8D3) é um anticorpo monoclonal de cadeia leve IgG1 kappa de camundongo que detecta a proteína PRKCDBP de origem humana por western blotting (WB), imunoprecipitação (IP) e ensaio imunoenzimático (ELISA). O anticorpo anti-PRKCDBP (8D3) está disponível no formato não conjugado. A proteína PRKCDBP, também conhecida como proteína quinase C, proteína de ligação protéica delta, SRBC, HSRBC ou cavina-3, é constituída por 261 aminoácidos e pertence à superfamília STICK (substratos que interagem com a C-quinase) de proteínas de ligação à PKC, exibindo extremamente expressão nas células mamárias e epiteliais. A PRKCDBP desempenha um papel crucial na sinalização celular ao interagir com a PRKCD e a fosfatidilserina, o que aumenta a estabilidade da ligação entre a proteína quinase C e os seus parceiros de ligação, facilitando assim importantes vias de sinalização. O PRKCDBP é reconhecido como um novo supressor de tumores, uma vez que o PRKCDBP é regulado negativamente em várias linhas celulares cancerígenas, incluindo as dos cancros da mama e do pulmão, e a função do PRKCDBP pode ser comprometida por metilação. Além disso, a PRKCDBP pode contribuir para a potenciação imunitária e atuar como um adaptador de caveolina, regulando a função das caveolas, que é vital para a comunicação e o transporte celular. A fosforilação do PRKCDBP é estimulada pelo NK-1R (recetor da neuroquinina 1), um recetor acoplado à proteína G implicado nos glioblastomas humanos, o que reforça a importância do PRKCDBP na biologia do cancro e nos potenciais alvos terapêuticos.

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Referencias do PRKCDBP Anticorpo (8D3):

1. Inativação do SRBC humano, localizado na região supressora de tumores 11p15.5-p15.4, em cancros da mama e do pulmão.  |  Xu, XL., et al. 2001. Cancer Res. 61: 7943-9. PMID: 11691816
2. Regulação diferencial da atividade da proteína tirosina quinase após administração de interleucina-2 (IL-2), interferão gama (IFN-gama) e SRBC em condições induzidas por tumor cerebral: O SRBC actua como um potenciador duplo na regulação do perfil de citocinas.  |  Bhattacharjee, M., et al. 2004. Cancer Biol Ther. 3: 755-60. PMID: 15197346
3. A expressão do gene candidato a supressor de tumores hSRBC é frequentemente perdida em cancros primários do pulmão com e sem metilação do ADN.  |  Zöchbauer-Müller, S., et al. 2005. Oncogene. 24: 6249-55. PMID: 15940253
4. Transdução de sinal através do recetor da substância P em células de glioblastoma humano: papéis para Src e PKCdelta.  |  Yamaguchi, K., et al. 2005. Cancer Chemother Pharmacol. 56: 585-93. PMID: 16012865
5. Análise de microarray da metilação do promotor em cancros do pulmão.  |  Fukasawa, M., et al. 2006. J Hum Genet. 51: 368-374. PMID: 16435073
6. Inativação epigenética frequente do hSRBC no cancro gástrico e sua implicação na resposta atenuada do p53 ao stress.  |  Lee, JH., et al. 2008. Int J Cancer. 122: 1573-84. PMID: 18059034
7. SRBC/cavin-3 é uma proteína adaptadora da caveolina que regula a função da caveola.  |  McMahon, KA., et al. 2009. EMBO J. 28: 1001-15. PMID: 19262564
8. Um estudo de metilação do DNA baseado em microarray de glioblastoma multiforme.  |  Martinez, R., et al. 2009. Epigenetics. 4: 255-64. PMID: 19550145
9. Uma proteína de ligação à proteína quinase Cdelta SRBC cuja expressão é induzida por inanição de soro.  |  Izumi, Y., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 7381-9. PMID: 9054438