Date published: 2025-9-7

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PKI (5-24), PKA Inhibitor Inhibitor (CAS 99534-03-9)

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Nomes alternativos:
L-threonyl-L-threonyl-L-tyrosyl-L-alanyl-L-a-aspartyl-L-phenylalanyl-L-isoleucyl-L-alanyl-L-serylgl ycyl-L-arginyl-L-threonylglycyl-larginyl-L-aspartic acid
Aplicacao:
PKI (5-24), PKA Inhibitor é um inibidor potente, competitivo e sintético do péptido PKA
Numero VAT:
99534-03-9
Privada:
≥95%
Peso Molecular:
2222.37
Separar por Funcao:
C94H148N32O31
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
* Refere-se a Certificado de Análise para data especifica de lotes (incluindo-se o conteúdo de agua).

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O PKI (5-24), PKA Inhibitor é um inibidor peptídico sintético potente e competitivo da PKA (proteína quinase dependente de AMPc), derivado do domínio ativado da proteína inibidora estável ao calor PKI, que ocorre naturalmente. Esse peptídeo inibidor de pseudossubstrato imita o substrato da proteína, ligando-se ao local catalítico por meio do subsítio básico do cluster de arginina, o que proporciona alta especificidade. Os resíduos da subunidade catalítica da PKA, Tyr235 e Phe239, formam uma estrutura semelhante a um sanduíche com o resíduo Phe10 da PKI (5-24), inibidor da PKA, que é um local proeminente de interação enzima-substrato. O inibidor de PKI (5-24), PKA exibe um Ki de 2,3 nM com relação à PKA e é um inibidor extremamente fraco da proteína quinase dependente de GMPc (PKG).


PKI (5-24), PKA Inhibitor Inhibitor (CAS 99534-03-9) Referencias

  1. O cGMP sinaliza principalmente através da cAMP quinase na aorta murina permeabilizada.  |  Wörner, R., et al. 2007. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 292: H237-44. PMID: 16920816
  2. Estrutura de um inibidor peptídico ligado à subunidade catalítica da proteína quinase dependente de monofosfato de adenosina cíclica.  |  Knighton, DR., et al. 1991. Science. 253: 414-20. PMID: 1862343
  3. Um potente inibidor peptídico sintético da proteína quinase dependente de cAMP.  |  Cheng, HC., et al. 1986. J Biol Chem. 261: 989-92. PMID: 3511044
  4. Papel do AMPc na reativação de espermatozóides de carneiro desmembrados.  |  San Agustin, JT. and Witman, GB. 1994. Cell Motil Cytoskeleton. 27: 206-18. PMID: 8020107
  5. Mecanismo de fosfotransferase e de ligação ao substrato da subunidade catalítica da proteína cinase dependente de AMPc do coração porcino, deduzido da estrutura 2.0 A do complexo com Mn2+ adenilil imidodifosfato e o péptido inibidor PKI(5-24).  |  Bossemeyer, D., et al. 1993. EMBO J. 12: 849-59. PMID: 8384554
  6. Um mutante de cGMP quinase com maior sensibilidade ao péptido inibidor da proteína quinase PKI(5-24).  |  Ruth, P., et al. 1996. Biol Chem. 377: 513-20. PMID: 8922286
  7. Identificação e caraterização da proteína cinase dependente de AMPc e das suas possíveis interações diretas com a proteína fosfatase-1 em dinoflagelados marinhos.  |  Dawson, JF., et al. 1996. Biochem Cell Biol. 74: 559-67. PMID: 8960362
  8. Modulação do canal de Ca2+ do tipo L do músculo esquelético clonado pela proteína quinase dependente de AMPc ancorada.  |  Johnson, BD., et al. 1997. J Neurosci. 17: 1243-55. PMID: 9006969
  9. Estrutura cristalina de uma subunidade catalítica recombinante marcada com polihistidina da proteína quinase dependente de AMPc complexada com o inibidor peptídico PKI(5-24) e adenosina.  |  Narayana, N., et al. 1997. Biochemistry. 36: 4438-48. PMID: 9109651
  10. Regulação dos canais Kv1.3 nativos por fosforilação proteica dependente de cAMP.  |  Chung, I. and Schlichter, LC. 1997. Am J Physiol. 273: C622-33. PMID: 9277360
  11. Identificação de interfaces proteína-proteína através da diminuição da acessibilidade ao solvente de protões de amida.  |  Mandell, JG., et al. 1998. Proc Natl Acad Sci U S A. 95: 14705-10. PMID: 9843953

Informacoes sobre ordens

Nome do ProdutoNumero de CatalogoUNIDPrecoQdeFAVORITOS

PKI (5-24), PKA Inhibitor, 500 µg

sc-201159
500 µg
$117.00