p53 Anticorpo (B-P3): sc-65334

O anticorpo monoclonal de camundongo p53 (B-P3) é um anticorpo monoclonal de cadeia leve IgG2a kappa altamente específico para a deteção de p53 em espécies de ratos, ratazanas e humanos. O anticorpo monoclonal de camundongo p53 (B-P3) é criado contra uma proteína recombinante correspondente aos aminoácidos 16-25 da p53 de origem humana. O anticorpo monoclonal de camundongo p53 (B-P3) é uma ferramenta valiosa para estudar a expressão e a função da p53 em diferentes ensaios experimentais de biologia molecular. A p53, codificada pelo gene TP53, desempenha um papel fundamental na regulação da reparação do ADN, paragem do ciclo celular, apoptose e senescência em resposta ao stress celular ou a danos no ADN. Inibe a progressão do ciclo celular para permitir a reparação ou desencadeia a apoptose quando os danos não podem ser reparados, impedindo assim a formação de tumores. As modificações pós-traducionais, como a fosforilação e a acetilação, aumentam a estabilidade e a funcionalidade do p53. Ao estudar a p53 com o anticorpo anti-p53 (B-P3), os cientistas podem obter uma compreensão mais profunda da forma como as mutações nesta proteína perturbam a sua função supressora de tumores. A investigação da p53 é fundamental para o desenvolvimento de terapias contra o cancro destinadas a restaurar a atividade da p53 ou a compensar a sua perda nas células tumorais. A aplicação deste anticorpo fornece conhecimentos mais profundos sobre as vias moleculares influenciadas pela p53 e sobre a forma como a sua disfunção conduz à progressão do cancro, abrindo caminho para avanços no diagnóstico do cancro.

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Referencias do p53 Anticorpo (B-P3):

1. Avanços celulares e moleculares na elucidação da função do p53.  |  Shay, JW., et al. 1992. Mutat Res. 277: 163-71. PMID: 1378532
2. Análise funcional do supressor de tumor p53 em levedura.  |  Smardová, J., et al. 2005. Differentiation. 73: 261-77. PMID: 16138827
3. Ganho de função dos mutantes cancerígenos da p53 na perturbação de vias críticas de resposta a danos no ADN.  |  Song, H. and Xu, Y. 2007. Cell Cycle. 6: 1570-3. PMID: 17598983
4. Simulação de dinâmica molecular da proteína S100B para explorar o bloqueio da interação com a proteína p53 por ligandos.  |  Zhou, Z. and Li, Y. 2009. J Comput Aided Mol Des. 23: 705-14. PMID: 19597941
5. Descobertas recentes no campo do ciclo, crescimento e envelhecimento da p53.  |  McCubrey, JA. and Demidenko, ZN. 2012. Aging (Albany NY). 4: 887-93. PMID: 23425920
6. Mecanismos de estabilização do p53 mutante no cancro.  |  Frum, RA. and Grossman, SR. 2014. Subcell Biochem. 85: 187-97. PMID: 25201195
7. Mutações do supressor tumoral p53 e cancro da mama: uma análise crítica.  |  Ozbun, MA. and Butel, JS. 1995. Adv Cancer Res. 66: 71-141. PMID: 7793321
8. Perda específica de células tumorais da proteína p53 num modelo in vitro único de progressão do tumor da mama humano.  |  Liu, XL., et al. 1994. Carcinogenesis. 15: 1969-73. PMID: 7923592
9. P53 de tipo selvagem com splicing alternativo: ligação ao ADN e interação com a proteína p53 principal in vitro e em células.  |  Wu, Y., et al. 1994. EMBO J. 13: 4823-30. PMID: 7957051
10. Expressão e estabilidade da proteína p53 em células epiteliais mamárias humanas normais.  |  Delmolino, L., et al. 1993. Carcinogenesis. 14: 827-32. PMID: 8504474

O anticorpo p53 preferido é o Anticorpo p53 (DO-1): sc-126.