Date published: 2025-10-26

00800 4573 8000

SCBT Portrait Logo
Seach Input

N-Succinyl-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilide (CAS 108322-03-8)

0.0(0)
Escrever uma avaliaçãoFazer uma pergunta

Aplicacao:
N-Succinyl-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilide é um substrato enzimático
Numero VAT:
108322-03-8
Peso Molecular:
550.56
Separar por Funcao:
C24H34N6O9
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
* Refere-se a Certificado de Análise para data especifica de lotes (incluindo-se o conteúdo de agua).

LINKS RÁPIDOS

A p-nitroanilida N-Succinil-Ala-Ala-Val-Ala desempenha um papel crucial em diversos campos de pesquisa científica. Suas aplicações abrangem o estudo de interações proteína-proteína, síntese de proteínas, inibição de enzimas e ensaios bioquímicos. Esse substrato peptídico, N-Succinil-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilida, facilita o exame da atividade enzimática. Ao se ligar ao local ativado da enzima, ele aciona a conversão catalítica do substrato em um produto. Posteriormente, o produto é liberado, permitindo que a enzima volte ao seu estado inicial.


N-Succinyl-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilide (CAS 108322-03-8) Referencias

  1. Purificação e caraterização de uma serina protease intracelular do tipo quimotripsina de Thermoplasma volcanium.  |  Kocabiyik, S. and Ozdemir, I. 2006. Biosci Biotechnol Biochem. 70: 126-34. PMID: 16428830
  2. Especificidade do substrato e termoestabilidade da protease alcalina de dehairing de Bacillus pumilus.  |  Wan, MY., et al. 2009. Appl Biochem Biotechnol. 159: 394-403. PMID: 19132554
  3. Um novo alcaloide de isoquinolina, inibidor da DD-carboxipeptidase, com atividade antibacteriana isolado de Streptomyces sp. 8812. Parte I: Taxonomia, fermentação, isolamento e actividades biológicas.  |  Solecka, J., et al. 2009. J Antibiot (Tokyo). 62: 575-80. PMID: 19713994
  4. As substituições de Gly ou Ala por Pro(210)Thr(211)Asn(212) na curva β8-β9 da subtilisina Carlsberg aumentam a taxa catalítica e diminuem a termoestabilidade.  |  Fuchita, N., et al. 2012. Biochim Biophys Acta. 1824: 620-6. PMID: 22326746
  5. Perspectivas estruturais e mecanicistas sobre a degradação do colagénio por uma serina protease colagenolítica bacteriana da família das subtilisinas.  |  Ran, LY., et al. 2013. Mol Microbiol. 90: 997-1010. PMID: 24112706
  6. A tetramerização induzida pelo cálcio e a quelação de zinco protegem a calprotectina humana da degradação por proteases extracelulares bacterianas e do hospedeiro.  |  Stephan, JR. and Nolan, EM. 2016. Chem Sci. 7: 1962-1975. PMID: 26925211
  7. Caracterização de uma nova serina protease S8 de Photobacterium sp. A5-7 de sedimentos marinhos e a função do seu domínio associado à protease.  |  Li, HJ., et al. 2016. Front Microbiol. 7: 2016. PMID: 28066343
  8. Estrutura cristalina de uma protease ativa a frio (Pro21717) da bactéria psicrófila, Pseudoalteromonas arctica PAMC 21717, com uma resolução de 1,4 Å: Adaptações estruturais ao frio e análise funcional de uma enzima de detergente para a roupa.  |  Park, HJ., et al. 2018. PLoS One. 13: e0191740. PMID: 29466378
  9. Protease alcalina microbiana marinha: Uma ferramenta eficiente e essencial para várias aplicações industriais.  |  Barzkar, N. 2020. Int J Biol Macromol. 161: 1216-1229. PMID: 32534091

Informacoes sobre ordens

Nome do ProdutoNumero de CatalogoUNIDPrecoQdeFAVORITOS

N-Succinyl-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilide, 25 mg

sc-215479
25 mg
$148.00