MYLK2 Anticorpo (MY-21): sc-58803

O anticorpo MYLK2 (MY-21) é um anticorpo MYLK2 monoclonal de camundongo IgM (também designado anticorpo de cadeia leve de miosina quinase 2) que detecta a proteína MYLK2 de origem humana, aviária, bovina e suína por WB e IF. O anticorpo MYLK2 (MY-21) está disponível como anticorpo anti-MYLK2 não conjugado. A miosina, o principal componente dos filamentos musculares espessos, é uma molécula longa e assimétrica que contém uma cabeça globular e uma cauda longa. A ativação do músculo liso e cardíaco envolve principalmente vias que aumentam a fosforilação do cálcio e da miosina, resultando em contração. No músculo estriado dos vertebrados, a miosina é composta por duas cadeias pesadas e quatro cadeias leves. Existem dois tipos distintos de cadeias leves: as fosforiláveis, reguladoras ou do tipo MLC2; e as não fosforiláveis, alcalinas ou dos tipos MLC1 e MLC3. A fosfatase da cadeia leve da miosina actua para regular a contração muscular através da desfosforilação da cadeia leve da miosina activada. O papel das cadeias leves alcalinas da miosina no músculo esquelético dos vertebrados é pouco conhecido, embora as cadeias leves alcalinas no músculo liso possam estar envolvidas no local ativo da miosina. Foram identificadas várias isoformas das cadeias leves alcalinas da miosina; cada uma está associada a diferentes tipos de músculos e é codificada por uma família de genes da cadeia leve da miosina. A cadeia leve da miosina humana tem aplicação como marcador cardíaco. O gene MLC1 humano está localizado na mesma região em que se encontra o gene IDH1 (isocitrato desidrogenase). O locus MLC1 está intimamente ligado ao IDH1 no cromossoma 1 do rato, indicando assim que se trata de uma ligação conservada.

Alexa Fluor^® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA

LI-COR^® e Odyssey^® são marcas registadas da LI-COR Biosciences

Referencias do MYLK2 Anticorpo (MY-21):

1. Estrutura e função cardíacas anormais em ratinhos que expressam a cadeia leve da miosina reguladora cardíaca não fosforilável 2.  |  Sanbe, A., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 21085-94. PMID: 10409661
2. O padrão global da contração cardíaca depende de um gradiente espacial de fosforilação da cadeia leve reguladora da miosina.  |  Davis, JS., et al. 2001. Cell. 107: 631-41. PMID: 11733062
3. Rejeição de xenoenxertos de ilhotas pancreáticas não requer linfócitos T CD8+.  |  Gill, RG. and Coulombe, M. 1992. Transplant Proc. 24: 2877-8. PMID: 1465980
4. Isoformas da cadeia leve 1 da miosina em fibras lentas das camadas global e orbital dos músculos rectos caninos.  |  Bicer, S. and Reiser, PJ. 2004. Invest Ophthalmol Vis Sci. 45: 138-43. PMID: 14691165
5. Abscesso perineal após uretroplastia prostática com cateter balão: relato de um caso.  |  Castaneda, F., et al. 1990. Radiology. 174: 49-50. PMID: 1688468
6. Desenvolvimento de um kit de ensaio imunoradiométrico para a cadeia leve I da miosina ventricular com anticorpos monoclonais.  |  Katoh, H., et al. 1992. Clin Chem. 38: 170-1. PMID: 1733600
7. Atribuição do gene das cadeias leves rápidas da miosina alcalina do músculo esquelético humano (MLC1F/MLC3F) a 2q 32.1-2qter.  |  Cohen-Haguenauer, O., et al. 1988. Hum Genet. 78: 65-70. PMID: 3422212
8. As sequências nucleotídicas completas dos clones de cDNA que codificam as cadeias leves 1 e 3 da miosina humana.  |  Seidel, U., et al. 1987. Nucleic Acids Res. 15: 4989. PMID: 3601661
9. As proteínas da cadeia leve alcalina da miosina e seus genes.  |  Barton, PJ. and Buckingham, ME. 1985. Biochem J. 231: 249-61. PMID: 3904738